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J-GLOBAL ID:202202249975067005   整理番号:22A0646389

構造的に多様なフェノール化合物による膵島アミロイドポリペプチドフィブリル化の阻害とルチンとクエルセチンのフィブリル分解能【JST・京大機械翻訳】

Inhibition of Islet Amyloid Polypeptide Fibrillation by Structurally Diverse Phenolic Compounds and Fibril Disaggregation Potential of Rutin and Quercetin
著者 (4件):
資料名:
巻: 70  号:ページ: 392-402  発行年: 2022年 
JST資料番号: C0251A  ISSN: 0021-8561  CODEN: JAFCAU  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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島アミロイドポリペプチド(IAPP)フィブリル化に及ぼす12の食品由来フェノール化合物の影響を調べた。チオフラビンTアッセイの結果は,没食子酸,カフェイン酸及びルチン及びそのアグリコン,クエルセチンが1:0.5,1:1及び1:2IAPP-フェノールモル比でIAPPフィブリル化を阻害することを示した。1:1IAPP-フェノール比における円偏光二色性と動的光散乱はフィブリル形成の阻害を確認した。ルチンとクエルセチンはラグタイムを90と6%増加させ,相対α-ヘリックス含量はそれぞれ63と48%増加した。没食子酸は伸長速度を30%減少させたが,カフェー酸は最大蛍光強度を65%減少させた。さらに,蛍光顕微鏡と透過型電子顕微鏡(TEM)は,化合物によるフィブリル化減少を示すIAPPフィブリル形態を示した。分子ドッキングとTEMは,ルチンとクエルセチンが,フィブリル-単量体平衡シフトを通して,潜在的に,予め形成されたIAPPフィブリルを分解したことを示した。これらの知見から,IAPPフィブリルを脱凝集またはそれらの形成を阻害するためのフェノール化合物の重要な構造的特徴を示した。Copyright 2022 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (1件):
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食品の化学・栄養価 
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