構造完全性を比較しない蛋白質ベース生体材料内部の細孔生成の速度論的方法【JST・京大機械翻訳】

Slawinski Marina; Khoury Luai R.; Khoury Luai R.; Sharma Sabita; Nowitzke Joel; Gutzman Jennifer H.; Popa Ionel

文献

J-GLOBAL ID：202202259129580200 整理番号：22A0975795

構造完全性を比較しない蛋白質ベース生体材料内部の細孔生成の速度論的方法【JST・京大機械翻訳】

Kinetic Method of Producing Pores Inside Protein-Based Biomaterials without Compromising Their Structural Integrity

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資料名：
巻： 8 号： 3 ページ： 1132-1142 発行年： 2022年
JST資料番号： W5034A ISSN： 2373-9878 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

安定なネットワークに共有結合した球状蛋白質から作られたヒドロゲルは,人工組織デザインおよび細胞培養足場での応用と共に,生体材料の重要な型になり,混雑した環境における蛋白質の機械的および生化学的変性を研究するための有望な系を示す。球状蛋白質ドメイン,典型的には2~5nmの小さいサイズのため,一次ネットワークは蛋白質分子の限られた移動を可能にし,100nm以上の寸法で粒子と凝集体の通過を妨げる。ここでは,マイクロメータサイズの細孔を有する蛋白質材料を製造する方法を示し,透過性を増加させた。本アプローチは,2つの競合ネットワークの形成に依存する:光活性化反応を介して架橋ウシ血清アルブミン(BSA)蛋白質から作成した共有結合ネットワークと,Ca2+イオンの存在下で多糖類,アルギン酸塩の凝集により誘発された物理的ネットワーク。反応時間を微調整することにより,多孔性-蛋白質ヒドロゲルを生成し,それらの多孔性対応物の機械的性質を保持した。さらに,アルギン酸の核形成とBSA分子の架橋の間の動力学的バランスを調べるための簡単なモデルを記述し,細孔形成を駆動するアルギン酸塩凝集反応の上部速度を見出した。機械的応答を損なうことなく蛋白質ベース材料に対するより重要な透過性を可能にすることにより,著者らの方法は蛋白質-蛋白質相互作用及び細胞増殖の研究及び新規親和性法の設計に新しい活力を開いた。Copyright 2022 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

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蛋白質・ペプチド一般 , 医用素材

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