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J-GLOBAL ID：202202259783666176   整理番号：22A1152343

ダイズ(Glycine max)根粒形成中のGα蛋白質のSymRK依存性リン酸化とシグナリングにおけるその役割【JST・京大機械翻訳】

SymRK-dependent phosphorylation of Gα protein and its role in signaling during soybean (Glycine max) nodulation

著者 (2件)： Roy Choudhury Swarup (Donald Danforth Plant Science Center, 975 N. Warson Road, St. Louis, MO, 63132, USA) ,  Pandey Sona (Donald Danforth Plant Science Center, 975 N. Warson Road, St. Louis, MO, 63132, USA)
資料名： Plant Journal  (Plant Journal)
巻： 110  号： 1  ページ： 277-291  発行年： 2022年 
JST資料番号： A1374A  ISSN： 0960-7412  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： Gα,Gβ及びGγサブユニットから成るヘテロ三量体G蛋白質は大部分の真核生物におけるシグナル伝達に影響する。後生動物において,G蛋白質はG蛋白質共役受容体(GPCR)仲介GDPによりGα上のGTP交換に活性化される;しかし,植物G蛋白質シグナル伝達の調節におけるGPCRの役割(s)は,等容性のままである。植物G-蛋白質シグナル伝達の調節における受容体様キナーゼ(RLK)の関与を示唆したが,それらの機構的詳細は不足している。我々は以前,Glycine max(ダイズ)根粒形成時に,nod因子受容体1(NFR1)がG蛋白質成分と相互作用し,間接的にシグナル伝達に影響することを示した。蛋白質-蛋白質相互作用,受容体媒介in vitroリン酸化及びダイズ根粒形成に及ぼすこのようなリン酸化の影響を用いて,RLKによるG蛋白質シグナル伝達の直接調節を調べた。本研究で示した結果は,共生受容体キナーゼ(SymRK)によるGαの直接リン酸化に基づく調節を示した。SymRKはin vitroで複数の残基でGαと相互作用し,リン酸化し,GTP結合を消失させる活性部位の2つを含む。さらに,ホスホ模倣GαはGβγと相互作用せず,遊離Gβγによる構成的シグナル伝達を可能にした。これら結果は,Gαの受容体が仲介する燐酸化がその活性に影響するだけでなく,シグナリングパートナーの利用性にも影響する,植物におけるG-蛋白質サイクル調節の異常な機構を明らかにし,これにより,シグナリングに対する2種類の検査を行う。Copyright 2022 Wiley Publishing Japan K.K. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 相互作用 ,  共生 ,  受容体 ,  *タンパク質 ,  *リン酸化 ,  活性部位 ,  サブユニット ,  真核生物 ,  細胞情報伝達 ,  GTP結合タンパク質 ,  in vitro実験
準シソーラス用語： 蛋白質間相互作用 ,  受容体キナーゼ ,  *根粒形成 ,  残基 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (9件)： G蛋白質αサブユニット ,  ヘテロ三量体G蛋白質 ,  根粒形成 ,  蛋白質-蛋白質相互作用 ,  RLK ,  受容体仲介リン酸化 ,  Glycine max ,  共生関連受容体様キナーゼ ,  SymRK

分類 (2件)： 植物の生化学  (EH01050J) ,  植物生理学一般  (EH02010Y)

タイトルに関連する用語 (9件)： ダイズ ,  Glycine ,  Max ,  根粒形成 ,  Gα蛋白質 ,  依存性 ,  リン酸化 ,  シグナリング ,  役割