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J-GLOBAL ID：202202261604393616   整理番号：22A1058829

HUPドメインの進化の歴史【JST・京大機械翻訳】

The evolutionary history of the HUP domain

著者 (5件)： Gruic-Sovulj Ita (Department of Chemistry, Faculty of Science, University of Zagreb, Zagreb, Croatia) ,  Longo Liam M. (Department of Biomolecular Sciences, Weizmann Institute of Science, Rehovot, Israel) ,  Longo Liam M. (Earth-Life Science Institute, Tokyo Institute of Technology, Tokyo, Japan) ,  Jablonska Jagoda (Department of Biomolecular Sciences, Weizmann Institute of Science, Rehovot, Israel) ,  Tawfik Dan S. (Department of Biomolecular Sciences, Weizmann Institute of Science, Rehovot, Israel)
資料名： Critical Reviews in Biochemistry and Molecular Biology  (Critical Reviews in Biochemistry and Molecular Biology)
巻： 57  号： 1  ページ： 1-15  発行年： 2022年 
JST資料番号： C0509B  ISSN： 1040-9238  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 文献レビュー  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 最後の普遍的共通祖先の前に疑いなく出現した酵素系統の中で,クラスIアミノアシルtRNAシンテターゼ(AARS)を含むいわゆるHUPとNAD,FAD及びCoA生合成を仲介する酵素を含む。ここでは,HUP進化の詳細な解析を,発生から構造的および機能的多様化まで提供した。HUPはピロリン酸の放出を介してアデニル化を触媒するヌクレオチド結合ドメインである。PループNTPアーゼのようなαβαサンドイッチ構造を有する他の古代ヌクレオチド結合ドメインとは対照的に,HUPの最も保存された特徴はリン酸結合ではなく,むしろβ1および/またはβ4の先端への骨格相互作用によるリボース結合である。実際,HUPは異常な進化可塑性を示し,リボース結合は保存され,ヌクレオチドの塩基とリン酸部分への結合の位置と様式,およびそれと反応する基質(s)は,AARSの出現に沿って,時間と共に分岐した。また,HUPは,進化可能な表面要素と結合したよく充填した足場が進化の革新を促進するかを美しく示す。最後に,種子βαβフラグメントからのHUPの出現に対するシナリオを提供し,同一構造にもかかわらず,HUPとRossmannは独立した発生を示すことを示唆した。Please refer to the publisher for the copyright holders. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 塑性 ,  相互作用 ,  酵素 ,  リン酸 ,  生合成 ,  ピロリン酸 ,  tRNA ,  基質 ,  *ヌクレオチド ,  アミノアシルtRNAシンテターゼ ,  結合部位 ,  合成酵素 ,  ペントース ,  アルドース
準シソーラス用語： *ドメイン構造 ,  アデニル化 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (7件)： 高モチーフ ,  PP-ATPアーゼ ,  アミノアシル-tRNAシンテターゼ ,  Rossmannoid ,  ヌクレオチド結合ドメイン ,  蛋白質進化 ,  最後のユニバーサル共通祖先

分類 (2件)： 酵素一般  (EB09010D) ,  分子構造  (EB03020Y)

物質索引 (1件)： リボース

タイトルに関連する用語 (3件)： ドメイン ,  進化 ,  歴史