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J-GLOBAL ID：202202264685525846   整理番号：22A0216355

ヒスチジンプロトン化状態はLigI触媒反応機構の鍵である【JST・京大機械翻訳】

Histidine protonation states are key in the LigI catalytic reaction mechanism

著者 (5件)： Zhao Li Na (Department of Clinical Sciences, Lund University, Malmo, Sweden) ,  Mondal Dibyendu (Department of Bioengineering and Therapeutic Sciences, University of California, San Francisco, California, USA) ,  Li Weifeng (School of Physics, Shandong University, Jinan, China) ,  Mu Yuguang (School of Biological Sciences, Nanyang Technological University, Singapore, Singapore) ,  Kaldis Philipp (Department of Clinical Sciences, Lund University, Malmo, Sweden)
資料名： Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics  (Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics)
巻： 90  号： 1  ページ： 123-130  発行年： 2022年 
JST資料番号： T0761A  ISSN： 0887-3585  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： リグニンは世界の最も豊富な有機ポリマーの一つであり,2-ピロン-4,6-ジカルボキシラートラクトナーゼ(LigI)はリグニンの分解における2-ピロン-4,6-ジカルボキシラート(PDC)の加水分解を触媒する。pHは酵素触媒作用に大きい影響を及ぼし,従ってLigIの文脈でこれを研究した。pHの変化は主に表面残基に影響し,一方,活性部位の残基は周囲の微小環境の変化を受けることを見出した。これと一致して,高いpHは基質の脱プロトンを促進する。経験的原子価結合(EVB)アプローチによる詳細な自由エネルギー計算は,3つの活性部位ヒスチジン(His31,His33およびHis180)がεサイトでプロトン化される場合,全体の加水分解反応がより起こりやすいが,δサイトでのプロトン化は反応の特定の段階の間に有利である可能性があることを明らかにした。本研究は,PDCの加水分解における活性部位残基His31,His33およびHis180のプロトン化状態の決定因子の役割を明らかにした。Copyright 2022 Wiley Publishing Japan K.K. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： リグニン ,  加水分解 ,  原子価結合法 ,  *プロトン化 ,  基質 ,  活性部位 ,  *反応機構 ,  脱プロトン ,  アミノ酸 ,  窒素複素環化合物 ,  第一アミン
準シソーラス用語： ラクトナーゼ ,  決定因子 ,  微小環境 ,  酵素触媒 ,  残基 ,  自由エネルギー計算 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： 2-ピロン-46-ジカルボキシラートラクトナーゼ ,  EVB ,  ヒスチジンプロトン化状態 ,  ラクトナーゼ ,  LigI反応機構

分類 (1件)： 酵素一般  (EB09010D)

物質索引 (1件)： ヒスチジン

タイトルに関連する用語 (4件)： ヒスチジン ,  プロトン化 ,  触媒反応 ,  鍵