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J-GLOBAL ID：202202265590002562   整理番号：22A0491133

特異的アミノ酸残基および亜鉛原子を介したウシ血清アルブミンのZnOへの強い構造的および電子的結合【JST・京大機械翻訳】

Strong Structural and Electronic Binding of Bovine Serum Albumin to ZnO via Specific Amino Acid Residues and Zinc Atoms

著者 (3件)： Hematian Hadi (Department of Physics, Faculty of Electrical Engineering, CTU in Prague, Technicka 2, 166 27, Prague 6, Czech Republic) ,  Ukraintsev Egor (Institute of Physics, Czech Academy of Sciences, Cukrovarnicka 10, 162 00, Prague, Czech Republic) ,  Rezek Bohuslav (Department of Physics, Faculty of Electrical Engineering, CTU in Prague, Technicka 2, 166 27, Prague 6, Czech Republic)
資料名： ChemPhysChem  (ChemPhysChem)
巻： 23  号： 2  ページ： e202100639  発行年： 2022年 
JST資料番号： W1265A  ISSN： 1439-4235  CODEN： CPCHFT  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： ドイツ (DEU)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 血清アルブミンとのZnOバイオインターフェースは,生物医学応用に対するZnO系材料開発への関心増加により,注目すべき注目を集めている。ZnO表面形態と化学は,アルブミン-ZnO錯体の構造的,光学的,および電子的特性に重要な役割を果たすと予想される。しかし,これらの生物学的界面の理解には大きなギャップがある。ここでは,最も典型的な極性および非極性ZnO単結晶ファセット上に吸着したBSA層の粗さ,厚さおよび接着特性を決定するために,原子間力顕微鏡およびナノシェービング実験を用いて,このような界面での相互作用を包括的に解明した。これらの実験は,ZnO-BSA界面に関する力場(FF)と密度汎関数強束縛(DFTB)計算により裏付けられた。BSAは調べた全てのZnO表面に吸着するが,ZnOとBSAの相互作用はZnOの原子表面構造によってかなり影響を受けることが分かった。[数式:原文を参照]表面上のBSA層は,最高の粗さと厚さを持ち,特定の直立BSA配列で hった。[数式:原文を参照]表面上のBSA層は最も強い結合を持ち,これはDFTBシミュレーションと良く相関し,原子再配列と特異的アミノ酸(AA)とZnOの間の結合を示した。構造特性の他に,これらのAAとのZnO相互作用もBSA-ZnO錯体の電荷移動とHOMO-LUMOエネルギー位置を制御する。このZnOファセット特異的蛋白質結合および関連する構造的および電子的効果は,ZnO系材料およびデバイスの設計および機能性の改善に有用である。Copyright 2022 Wiley Publishing Japan K.K. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 界面 ,  シミュレーション ,  接着 ,  相互作用 ,  単結晶 ,  電荷移動 ,  *亜鉛 ,  *酸化亜鉛 ,  *アルブミン ,  *血清アルブミン ,  ファセット ,  LUMO ,  密度汎関数法 ,  *アミノ酸残基 ,  原子間力顕微鏡

著者キーワード (5件)： ウシ血清アルブミン ,  ZnO ,  原子間力顕微鏡 ,  ナノシェービング ,  密度汎関数強束縛

分類 (5件)： 原子・分子のクラスタ  (BH09030O) ,  電子分光スペクトル  (BM09060K) ,  蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N) ,  分子構造と性質の実験的研究  (CB01020I) ,  有機化合物のルミネセンス  (BM08094A)

タイトルに関連する用語 (6件)： アミノ酸残基 ,  亜鉛 ,  原子 ,  ウシ血清アルブミン ,  ZnO ,  電子