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J-GLOBAL ID：202202270895431462   整理番号：22A1153817

Pseudomonas aeruginosaスペルミジンデヒドロゲナーゼの構造:新規ヘム結合折畳みを持つポリアミンオキシダーゼ【JST・京大機械翻訳】

Structure of Pseudomonas aeruginosa spermidine dehydrogenase: a polyamine oxidase with a novel heme-binding fold

著者 (7件)： Che Shiyou (State Key Laboratory of Medicinal Chemical Biology, Nankai International Advanced Research Institute (Shenzhen Futian), College of Life Sciences, Nankai University, Tianjin, China) ,  Liang Yakun (State Key Laboratory of Medicinal Chemical Biology, Nankai International Advanced Research Institute (Shenzhen Futian), College of Life Sciences, Nankai University, Tianjin, China) ,  Chen Yujing (State Key Laboratory of Medicinal Chemical Biology, Nankai International Advanced Research Institute (Shenzhen Futian), College of Life Sciences, Nankai University, Tianjin, China) ,  Wu Wenyue (State Key Laboratory of Medicinal Chemical Biology, Nankai International Advanced Research Institute (Shenzhen Futian), College of Life Sciences, Nankai University, Tianjin, China) ,  Liu Ruihua (State Key Laboratory of Medicinal Chemical Biology, Nankai International Advanced Research Institute (Shenzhen Futian), College of Life Sciences, Nankai University, Tianjin, China) ,  Zhang Qionglin (State Key Laboratory of Medicinal Chemical Biology, Nankai International Advanced Research Institute (Shenzhen Futian), College of Life Sciences, Nankai University, Tianjin, China) ,  Bartlam Mark (State Key Laboratory of Medicinal Chemical Biology, Nankai International Advanced Research Institute (Shenzhen Futian), College of Life Sciences, Nankai University, Tianjin, China)
資料名： FEBS Journal  (FEBS Journal)
巻： 289  号： 7  ページ： 1911-1928  発行年： 2022年 
JST資料番号： B0206B  ISSN： 1742-464X  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 日和見病原体Pseudomonas aeruginosaは,炭素および窒素の唯一の供給源としてポリアミン(プトレシン,カダベリン,4-アミノブチラート,スペルミジンおよびスペルミンを含む)を利用できる。スペルミジンデヒドロゲナーゼ(SpdH)は緑膿菌で同定された2つのポリアミン利用経路の1つであるが,その構造と機能についてはほとんど知られていない。ここでは,P.aeruginosaから1.85Å解像度までのSpdHの最初の結晶構造を報告する。得られたコア構造は,SpdHがフラビン結合及び基質結合ドメインを有するポリアミンオキシダーゼ(PAO)ファミリーに属することを確認した。SpdHのフラビン結合ドメイン周辺のユニークなN末端伸長は,ヘム結合に必要であり,FAD補因子に近接してヘム補因子を配置する。構造および変異分析は,FADイソアロキサジン環の再側での推定活性部位の残基が触媒機械の一部を形成することを明らかにした。PaSpdHは異常な活性部位を特徴とし,これまでに特性化された他のPAO酵素におけるリジン-水-フラビンN5原子相互作用の一部を形成する保存されたリジンを欠いている。変異解析により,ヘムが触媒活性に必要であることを確認した。本研究は,ポリアミン代謝において,P.aeruginosa株において普遍的に発生するSpdHの役割を理解するための重要な出発点を提供する。Copyright 2022 Wiley Publishing Japan K.K. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 結晶構造 ,  相互作用 ,  窒素 ,  触媒活性 ,  *ヘム ,  活性部位 ,  結合部位 ,  *緑膿菌 ,  補因子 ,  *ポリアミン ,  *デヒドロゲナーゼ ,  脂肪族アミン ,  ジアミン ,  第一アミン ,  第二アミン ,  アミノ酸 ,  脂肪族カルボン酸
準シソーラス用語： フラビン , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (7件)： 結晶構造 ,  フラボ蛋白質 ,  ヘム ,  モノアミンオキシダーゼ ,  ポリアミン代謝 ,  Pseudomonas aeruginosa ,  スペルミジンデヒドロゲナーゼ

分類 (1件)： 酵素一般  (EB09010D)

物質索引 (3件)： スペルミジン ,  スペルミン ,  リジン

タイトルに関連する用語 (4件)： Pseudomonas ,  ヘム ,  折畳み ,  ポリアミンオキシダーゼ