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J-GLOBAL ID:202202276550243535   整理番号:22A0808186

4及び5次元1H検出固体NMRによる(2x)72kDaトリプトファンシンターゼの原子分解能化学特性化【JST・京大機械翻訳】

Atomic-resolution chemical characterization of (2x)72-kDa tryptophan synthase via four- and five-dimensional 1H-detected solid-state NMR
著者 (17件):
資料名:
巻: 119  号:ページ: e2114690119  発行年: 2022年 
JST資料番号: D0387A  ISSN: 0027-8424  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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NMR化学シフトは,分子の化学的性質に関する詳細な情報を提供し,X線結晶学や電子顕微鏡のような技術からのデータを補完する。しかし,蛋白質NMRデータの詳細な分析は,骨格共鳴の包括的な部位特異的帰属にしばしばヒンジし,40から45kDaを超える分子量のボトルネックになる。ここでは,(2x)72-kDa蛋白質トリプトファンシンターゼ(非対称単位当たり665アミノ酸)の帰属を,単一,1mg,均一標識,微結晶試料を用いて,高次元,プロトン検出,固体NMRにより達成できることを示した。この枠組みは,触媒ターンオーバーに重要な残基を含む骨格と側鎖の化学的性質と緩和の原子特異的特性化へのアクセスを助成する。第一原理計算と組み合わせて,βサブユニット活性部位における化学シフトは,活性部位化学,静電環境,および溶液からβサブユニットへの門脈の触媒的に重要な動力学の間の連結を示唆する。Copyright 2022 The Author(s). Published by PNAS. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分子構造  ,  酵素一般 
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