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J-GLOBAL ID:202202277289585189   整理番号:22A1027247

アルキル化ベタインイオン液体による化学修飾によるCandida antarcticaリパーゼBの触媒性能の増強【JST・京大機械翻訳】

Enhancing the Catalytic Performance of Candida antarctica Lipase B by Chemical Modification With Alkylated Betaine Ionic Liquids
著者 (6件):
資料名:
巻: 10  ページ: 850890  発行年: 2022年 
JST資料番号: U7059A  ISSN: 2296-4185  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: スイス (CHE)  言語: 英語 (EN)
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異なる鎖長と異なるアニオンからなる種々のベタインイオン液体を設計し,Candida antarcticaリパーゼB(CALB)を修飾するために合成した。結果は,すべての改質リパーゼの触媒活性が,種々の温度とpH条件下で改善し,一方,有機溶媒への熱安定性と耐性の強化も示すことを示した。イオン液体鎖長の増加とともに,改質効果はより大きかった。全体として,[BetaineC_16][H_2PO_4]により修飾したCALBは最良で,修飾CALB酵素活性は3倍増加し,熱安定性は70°Cで30分間貯蔵すると1.5倍増加し,耐性は50%DMSOで2.9倍,30%メルカプトエタノールで2.3倍に増加した。蛍光および円偏光二色性(CD)分光分析は,イオン液体の導入が,いくつかの蛍光基を取り囲む微小環境およびCALB酵素蛋白質の二次構造の変化を引き起こすことを示した。修飾CALBの酵素活性および安定性変化機構を確立するために,[ベタインC_4][Cl]および[ベタインC_16][Cl]で修飾したCALBの構造を構築し,一方,反応機構を分子動力学シミュレーションによって研究した。結果は,改良CALBの二乗平均偏差(RMSD)と全エネルギーが天然CALBのものより少なく,改良CALBがより安定な構造を有することを示した。二乗平均平方根変動(RMSF)計算は,改良CALBの剛性が強化されることを示した。溶媒アクセシビリティ領域(SASA)計算は,修飾酵素蛋白質の親水性と疎水性の両方が改善されたことを示した。水分子の動径分布関数(RDF)の増加は,活性部位の周りの水分子の数も増加することを確認した。したがって,修飾CALBは構造安定性を高め,加水分解活性を高めた。Copyright 2022 The Author(s) All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (2件):
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酵素の応用関連  ,  酵素一般 
物質索引 (1件):
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引用文献 (43件):
  • AlcarazL. A., del ÁlamoM., BarreraF. N., MateuM. G., NeiraJ. L. (2007). Flexibility in HIV-1 Assembly Subunits: Solution Structure of the Monomeric C-Terminal Domain of the Capsid Protein. Biophysical J. 93, 1264-1276. doi: 10.1529/biophysj.106.101089
  • BornscheuerU. T., HuismanG. W., KazlauskasR. J., LutzS., MooreJ. C., RobinsK. (2012). Engineering the Third Wave of Biocatalysis. Nature 485, 185-194. doi: 10.1038/nature11117
  • ChenH., WuJ., YangL., XuG. (2013). A Combination of Site-Directed Mutagenesis and Chemical Modification to Improve Diastereopreference of pseudomonas Alcaligenes Lipase. Biochim. Biophys. Acta (Bba) - Proteins Proteomics 1834, 2494-2501. doi: 10.1016/j.bbapap.2013.08.011
  • DahanayakeJ. N., ShahryariE., RobertsK. M., HeikesM. E., KasireddyC., Mitchell-KochK. R. (2019). Protein Solvent Shell Structure Provides Rapid Analysis of Hydration Dynamics. J. Chem. Inf. Model. 59, 2407-2422. doi: 10.1021/acs.jcim.9b00009
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