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J-GLOBAL ID:202202289568868001   整理番号:22A1113990

GH26エンド-マンナナーゼ(ManB-1601)のC末端アミノ酸の切断はアニオン界面活性剤に対する生化学的性質と安定性に影響する【JST・京大機械翻訳】

Truncation of C-terminal amino acids of GH26 endo-mannanase (ManB-1601) affects biochemical properties and stability against anionic surfactants
著者 (6件):
資料名:
巻: 157  ページ: Null  発行年: 2022年 
JST資料番号: A0989B  ISSN: 0141-0229  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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これまで,GH26エンドマンナナーゼの構造,安定性および機能におけるC末端アミノ酸の寄与が実証されていない。エンド-マンナナーゼ活性の半対数プロットは,切断アミノ酸[ManB-CΔ5(129U/mL),ManB-CΔ10(47U/mL),ManB-CΔ15(0.05U/mL)およびManB-CΔ20(0.02U/mL)]の数の増加とともに,進行性低下を示した。ManB-CΔ5およびManB-CΔ10は,類似した温度およびpH最適および生成物プロファイルを示したが,生化学特性(速度定数,マンナン加水分解,金属イオンおよび酵素阻害剤に対する応答)および安定性(市販界面活性剤,陰イオン界面活性剤および有機溶媒および半減期)は,著しく影響を受けた。固有,ナイルレッド,アクリルアミド消光,共鳴光散乱および同期蛍光分光法を用いて,アニオン界面活性剤との切断蛋白質の相互作用を調べた。10のアミノ酸の切断は,配座変化,疎水性コアの曝露およびアンフォールディング過程への感受性として,アニオン性界面活性剤への脆弱性を増加させた。Trp残基周囲の微小環境は,切断蛋白質のTyr残基と比較して,界面活性剤により影響された。Zn2+配位はSDSに対して安定性を提供する役割を果たさない。MDシミュレーション研究は,C末端アミノ酸(327~336)が構造安定化を助け,活性部位周辺のループの柔軟性を調節し,SDSの存在下で変性を防ぐことを確認した。Copyright 2022 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (2件):
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酵素の応用関連  ,  微生物酵素の生産 
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