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J-GLOBAL ID：201002227401153133   整理番号：10A0873426

ペルオキシソームβ酸化における多機能蛋白質 Arabidopsis thaliana蛋白質MFP2の構造と基質特異性

The Multifunctional Protein in Peroxisomal β-Oxidation STRUCTURE AND SUBSTRATE SPECIFICITY OF THE ARABIDOPSIS THALIANA PROTEIN MFP2

著者 (5件)： ARENT Susan (Carlsberg Lab., Valby, DNK) ,  CHRISTENSEN Caspar E. (Carlsberg Lab., Valby, DNK) ,  PYE Valerie E. (Carlsberg Lab., Valby, DNK) ,  NORGAARD Allan (Carlsberg Lab., Valby, DNK) ,  HENRIKSEN Anette (Carlsberg Lab., Valby, DNK)
資料名： Journal of Biological Chemistry  (Journal of Biological Chemistry)
巻： 285  号： 31  ページ： 24066-24077  発行年： 2010年07月30日 
JST資料番号： E0038A  ISSN： 0021-9258  CODEN： JBCHA3  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 2-trans-エノイルCoAヒドラターゼ(ECH)活性とL-3-ヒドロキシアシルCoAデヒドロゲナーゼ(HACD)活性を併せ持ち,ペルオキシソームβ酸化に関与するA.thalianaのMFP2について,その完全長蛋白質の結晶構造を決定した。MFP2は725アミノ酸残基の蛋白質であり,N末端のECHドメインとC末端のHACDドメインが,αヘリックスリンカーによって繋がれた構造をしていた。ECHドメインはクロトナーゼ類似フォールドをとり,HACDドメインは更に2つのサブドメインに区分できた。このMFP2とそのアイソザイムであるAIM1について,基質特異性を調べた。その結果,AIM1がMFP2ヒドラターゼに比べて,短鎖アシルCoAに対する親和性が高いことが分かった。また,MFP2とAIM1のいずれもが,2-trans-テトラデカノイルCoAよりも長い直鎖基質に対して,効率的に作用できなかった。これらの知見について考察した。

シソーラス用語： Arabidopsis thaliana ,  ペルオキシソーム ,  β酸化 ,  *複合作用酵素 ,  ヒドロリアーゼ ,  アルコールオキシドレダクターゼ ,  結晶構造 ,  結晶構造解析 ,  立体配座 ,  折畳み構造 ,  酵素反応 ,  基質特異性 ,  活性部位
準シソーラス用語： 3-ヒドロキシアシルCoAデヒドロゲナーゼ ,  *AIM1 ,  *MFP2 ,  エノイルCoAヒドラターゼ ,  蛋白質折畳み

分類 (3件)： 酵素一般  (EB09010D) ,  分子構造  (EB03020Y) ,  植物の生化学  (EH01050J)

タイトルに関連する用語 (6件)： ペルオキシソーム ,  β酸化 ,  多機能 ,  蛋白質 ,  Arabidopsis ,  基質特異性