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J-GLOBAL ID:201702228638861423   整理番号:17A0367018

Virgibacillus halodenitrificans SK1-3 7プロテイナーゼ加水分解されたティラピア筋肉蛋白質から誘導したアンギオテンシンI変換酵素(ACE)阻害ペプチドのバイオアベイラビリティ【Powered by NICT】

Bioavailability of angiotensin I-converting enzyme (ACE) inhibitory peptides derived from Virgibacillus halodenitrificans SK1-3-7 proteinases hydrolyzed tilapia muscle proteins
著者 (5件):
資料名:
巻: 220  ページ: 190-197  発行年: 2017年 
JST資料番号: H0766A  ISSN: 0308-8146  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: イギリス (GBR)  言語: 英語 (EN)
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ティラピア筋肉画分からの蛋白質加水分解物のアンギオテンシンI変換酵素(ACE)阻害活性,すなわちすり身(M),洗浄すり身(WM),および筋形質蛋白質(SP)を調べた。各画分は24hまでVirgibacillus halodenitrificans SK1-3 7プロテイナーゼにより加水分解した。8時間の加水分解後,M加水分解物(48%加水分解度(DH)の)は最高のACE阻害活性を示し,0.54mg/mlのIC_50値が,SP加水分解物は最低DH及びACE阻害を示した。in vitro胃腸消化は加水分解物のACE阻害活性を減少させたが,Caco-2細胞単層を横断するそれの輸送を増強した。輸送されたペプチドは強いACE阻害を示す3 4アミノ酸残基を含むことが分かった。最高阻害を有する新規ACE阻害ペプチドは,MCSであることが分かり,IC_50値は0.29μMであった。,V.halodenitrificansプロテイナーゼによる加水分解ティラピアすり身は潜在的に生物学的に利用可能なACE阻害ペプチドを含んでいた。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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分類 (2件):
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食品蛋白質  ,  生理活性ペプチド 
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