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J-GLOBAL ID:201702237857771221   整理番号:17A0699367

酵素組成調整によるhalostableセルラーゼ活性を強化するための海洋性Aspergillus nigerにおけるPiromyces rhizinflataセルラーゼの発現【Powered by NICT】

Expression of Piromyces rhizinflata cellulase in marine Aspergillus niger to enhance halostable cellulase activity by adjusting enzyme-composition
著者 (7件):
資料名:
巻: 117  号: PA  ページ: 156-161  発行年: 2017年 
JST資料番号: W1014A  ISSN: 1369-703X  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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セルラーゼはエキソグルカナーゼ,エンドグルカナーゼおよびβ-グルコシダーゼからなる複雑な酵素である。酵素組成は相乗活性に影響を及ぼした。海洋性Aspergillus nigerからのハロゲン安定性セルラーゼの活性を向上させるために,三種の酵素組成の活性をそれぞれ解析した。セルラーゼにおけるエンドグルカナーゼとエキソグルカナーゼがβ-グルコシダーゼに対応する相対的に低い活性を示したことが分かった。海洋A.nigerのセルラーゼの発現系を構築した。Piromyces rhizinflataセルラーゼはプロモーターglaAによる人工ベクターによる効率的に発現した。エキソグルカナーゼとエンドグルカナーゼは,元の株の0.21mlと4.51mlから増加した形質転換体の0.81mlと19.10mlであった。FPAを0.63mlから4.69mlにほぼ7.5倍を増加させた。形質転換体からのセルラーゼによる小麦わらの加水分解により放出されたグルコースは高塩分条件下で元の株からのセルラーゼのそれより1.68倍高かった。の結果は,P.rhizinflataセルラーゼは,海洋A.nigerで発現できたことを示した。形質転換体からのセルラーゼは高い活性を示したが,ハロゲン安定性能力を維持した,セルラーゼの酵素組成の適切な割合は,セルラーゼ活性に非常に重要であることを示した。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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酵素一般  ,  酵素の応用関連 
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