文献

J-GLOBAL ID：201702244202903863   整理番号：17A0059014

ALICYCLOBACILLUS D-1の耐塩性エンドグルカナーゼ遺伝子のクローニング、発現と酵素学的性質を研究した。【JST・京大機械翻訳】

Gene cloning, heterologous expression and enzyme characterizations of halo-tolerant endoglucanase from Alicyclobacillus D-1

著者 (5件)： Dong Mingjie (Engineering Research Center of Sustainable Development and Utilization of Biomass Energy, Ministry of Education, Key Laboratory of Yunnan for Biomass Energy and Biotechnology of Environment, Key Laboratory of Enzyme Engineering, College of Life Sciences, Yunnan Normal University) ,  Yang Yunjuan (Engineering Research Center of Sustainable Development and Utilization of Biomass Energy, Ministry of Education, Key Laboratory of Yunnan for Biomass Energy and Biotechnology of Environment, Key Laboratory of Enzyme Engineering, College of Life Sciences, Yunnan Normal University) ,  Tang Xianghua (Engineering Research Center of Sustainable Development and Utilization of Biomass Energy, Ministry of Education, Key Laboratory of Yunnan for Biomass Energy and Biotechnology of Environment, Key Laboratory of Enzyme Engineering, College of Life Sciences, Yunnan Normal University) ,  Li Junjun (Engineering Research Center of Sustainable Development and Utilization of Biomass Energy, Ministry of Education, Key Laboratory of Yunnan for Biomass Energy and Biotechnology of Environment, Key Laboratory of Enzyme Engineering, College of Life Sciences, Yunnan Normal University) ,  Huang Zunxi (Engineering Research Center of Sustainable Development and Utilization of Biomass Energy, Ministry of Education, Key Laboratory of Yunnan for Biomass Energy and Biotechnology of Environment, Key Laboratory of Enzyme Engineering, College of Life Sciences, Yunnan Normal University)
資料名： Weishengwu Xuebao  (Weishengwu Xuebao)
巻： 56  号： 10  ページ： 1626-1637  発行年： 2016年 
JST資料番号： C2382A  ISSN： 0001-6209  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： 中国 (CHN)  言語： 中国語 (ZH)

抄録/ポイント： 【目的】本研究の目的は,温泉 の CGMCC1504からのエンドヌクレアーゼ 1 CGMCC1504のエンドヌクレアーゼ1遺伝子をクローン化することであった。この酵素の配列分析と組換え酵素の酵素特性の分析を行った。【方法】GLUE1の完全長を,全ゲノム配列決定によって得て,そして,アミノ酸配列(GLUE1)を分析した。GLUE1をベクターベクター-E2に組み換え,大腸菌BL21(DE3)に形質転換し,ヒスチジンタグを用いてGLUE1を精製し,酵素学的性質を分析した。[結果]GLUE1とNCBIデータベースにおけるGH5のエンドヌクレアーゼは高い類似性があり、全長は1020BP、GC含量は50.5%であり、339アミノ酸(40.45KDA)をコードしている。GLUE1とデータベースにおける配列の最高一致率は97%であり,他のセルラーゼとの一致性は60%未満であった。GLUE1はCMC-NA,可溶性澱粉およびオオムギΒ-グルカンを加水分解し,見かけの最適PHは6.5,PH5.0-10.0は60%以上の酵素活性を維持した。GLUE1の見かけの最適温度は55°Cであり,37°Cで安定であった。55°CのPH6.5の条件下で,GLUE1のオオムギのΒ-グルカンのK_M,V_(MAX),およびK_(CAT)は,それぞれ,8.58MG/ML,416.67U/MG,および280.90S-1であった。GLUE1はAG+,HG(2+)及びSDSにより阻害され,Β-メルカプトエタノール,PB(2+),MG(2+),CA(2+)及びNA+はGLUE1に弱い影響を及ぼし,NACLはGLUE1にほとんど影響しなかった。30%のNACLを添加すると、依然として64%以上の酵素活性がある。30%のNACLを37°Cで60MIN処理すると,93%以上の活性を維持することができた。[結論]ALICYCLOBACILLUS属の細菌からクローンをクローニングし、その酵素学的性質を研究し、GLUE1は良好なPH安定性と強い耐塩性を持ち、より大きな応用可能性があることが分かった。Data from the ScienceChina, LCAS. Translated by JST【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： オオムギ ,  *酵素 ,  *セルラーゼ ,  アミノ酸配列 ,  データベース ,  エンドヌクレアーゼ ,  酵素活性度 ,  形質転換 ,  クローン ,  *耐塩性
準シソーラス用語： 大腸菌BL21(DE3) ,  ゲノム配列 ,  組換酵素 ,  *酵素学 ,  *クローニング , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (4件)： cellulose ,  endoglucanase ,  heterologous expression ,  enzyme characterizations

分類 (2件)： 酵素一般  (EB09010D) ,  遺伝子発現  (EC02040Q)

タイトルに関連する用語 (9件)： Alicyclobacillus ,  耐塩性 ,  エンドグルカナーゼ ,  遺伝子 ,  クローニング ,  発現 ,  酵素学 ,  性質 ,  研究