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J-GLOBAL ID：201702288065962648   整理番号：17A0311710

フルクトースりん酸とグルコキナーゼ調節蛋白質の相互作用に関する理論的研究【Powered by NICT】

Theoretical investigations on the interactions of glucokinase regulatory protein with fructose phosphates

著者 (4件)： Ling Baoping (School of Chemistry and Chemical Engineering, Qufu Normal University, Qufu, Shandong Province 273165, China) ,  Yan Xueyuan (School of Chemistry and Chemical Engineering, Qufu Normal University, Qufu, Shandong Province 273165, China) ,  Sun Min (School of Chemistry and Chemical Engineering, Qufu Normal University, Qufu, Shandong Province 273165, China) ,  Bi Siwei (School of Chemistry and Chemical Engineering, Qufu Normal University, Qufu, Shandong Province 273165, China)
資料名： Computational Biology and Chemistry  (Computational Biology and Chemistry)
巻： 60  ページ： 21-31  発行年： 2016年02月 
JST資料番号： H0201B  ISSN： 1476-9271  CODEN： COCHDK  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： グルコキナーゼ(GK)はヒト肝臓と膵臓におけるグルコースホメオスタシスの維持に重要な役割を果たしている。肝臓では,GKの活性はGKに結合するグルコースの競合阻害剤として機能するグルコキナーゼ調節蛋白質(GKRP)により調節される。GKRP GKの阻害強度はフルクトース1-リン酸(F1P)により抑制され,フルクトース6-りん酸(F6P)によって強化されている。GKRPとフルクトースとりん酸塩の相互作用を調べるための一連の計算技法を採用した。計算結果はF1PとF6Pは異なる結合モードを持つGKRPの同じ活性部位に結合することができることを明らかにし,静電相互作用は配位子結合のための主要な駆動力を提供する。フルクトースりん酸の存在は蛋白質と立体配座空間の運動に厳密に影響し,糖りん酸の構造変化はGKRPとの相互作用に影響し,SIS2領域におけるループ2の大きな立体配座再構成をもたらした。特に,GKRPにF6Pの結合はGKと接触している突出ループ2を容易にする安定なGK GKRP複合体を形成した。GKRPの保存された残基179 184はリン酸基の結合とGKRPの安定性を維持する重要な役割を果たしている。これらの結果は,GKの活性とGKRPの調節機構への深い洞察を提供する可能性がある。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： 活性部位 ,  立体配座 ,  静電相互作用 ,  配座転移 ,  駆動力 ,  ヒト ,  リン酸 ,  *グルコキナーゼ ,  再構成 ,  ヘキソース ,  ケトース ,  アルドース
準シソーラス用語： 分子動力学シミュレーション ,  リン酸基 ,  構造変化 ,  *調節蛋白質 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： グルコキナーゼ調節蛋白質 ,  分子ドッキング ,  必須動力学解析 ,  分子動力学シミュレーション ,  立体配座変化

分類 (3件)： 分子構造  (EB03020Y) ,  分子・遺伝情報処理  (JE15040B) ,  計算機シミュレーション  (JE11000H)

物質索引 (2件)： フルクトース ,  グルコース

タイトルに関連する用語 (5件)： フルクトースりん酸 ,  グルコキナーゼ調節蛋白質 ,  相互作用 ,  理論 ,  研究