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J-GLOBAL ID:201702255418370466   整理番号:17A0308830

α-ラクトアルブミンとリゾチームの自己組織化によるバイオベース超分子構造の設計【Powered by NICT】

Design of bio-based supramolecular structures through self-assembly of α-lactalbumin and lysozyme
著者 (18件):
資料名:
巻: 58  ページ: 60-74  発行年: 2016年07月 
JST資料番号: E0877B  ISSN: 0268-005X  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: イギリス (GBR)  言語: 英語 (EN)
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高相同三次構造と反対の等電点を持つ二種粒状蛋白質,ウシα-ラクトアルブミン(α La)及びリゾチーム(Lys)を用いて,加熱の種々のpH値(3 7及び11),温度(2550および75°C)と時間(1525及び35分)下でのバイオベース超分子構造を生成した。等温滴定熱量測定実験により,蛋白質相互作用を示し,構造を0.546のモル比でα-La/Lysの混合物から得られたことを示した。構造を透過型電子顕微鏡(TEM)及び動的光散乱(DLS)により形態,円偏光二色性および固有蛍光分光法による立体配座構造およびDLSにより安定性の観点から特性化した。結果は,蛋白質立体配座構造と分子間相互作用が適用される物理化学的条件によって制御されることを示した。加熱温度の増加はαLa Lys超分子構造のサイズと多分散性(PDI)は著明に減少し,加熱時間の増加,特に50°C以上の温度では,寸法およびPDIの有意な増加を促進した。pHが7ではマイクロスケール-光学顕微鏡により確認も高PDI(すなわち>0.4)を示すで得られた超分子構造。最小寸法およびPDI(61±2.3nmと0.14±0.03)は15分間75°Cの加熱処理に対するpH11で生成した,これらの条件は超分子構造形成に重要と考えられることを示唆した。そのサイズと形態はTEM明確な球状形態を示したによって確認された。これらの条件で構造は少なくとも30日または90日間安定であることを示し,25または4°Cで貯蔵した場合であった。αLa Lys超分子構造は,それらは食品及び医薬への適用のための有望なデリバリーシステムであることを示す特性を示した。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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, 【Automatic Indexing@JST】
分類 (2件):
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食品蛋白質  ,  食品の品質 
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