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J-GLOBAL ID:200902226997333489   整理番号:08A1253389

ε-ポリ-L-リジン分散は高度に異常な非リボソーム性ペプチドシンテターゼにより調節される

ε-Poly-L-lysine dispersity is controlled by a highly unusual nonribosomal peptide synthetase
著者 (4件):
資料名:
巻:号: 12  ページ: 766-772  発行年: 2008年12月 
JST資料番号: W2213A  ISSN: 1552-4450  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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ε-ポリ-L-リジンシンテターゼ(PIs)遺伝子をStreptomyces albulusよりクローニングし,生成物を精製し,その重合機構及び如何に鎖長分散が生成するか検討した。配列決定により1319個アミノ酸からなり,分子量138,385Daであった。PIsは非リボソーム性ペプチドシンテターゼに特徴的なチオエステラーゼドメイン及びアデニル化ドメインを持つ膜蛋白質であり,縮合及びチオエステラーゼドメインを持たず6個の膜貫通ドメインと3個の縦列可溶性ドメインからなっていた。アミノ酸配列及びこれらドメインの推定三次構造から,アセチルトランスフェラーゼとの類似性を指摘した。この縦列ドメインは遊離L-リジン重合体をアクセプターとし,PIs結合L-リジンをドナーとしてL-リジンの重合化を触媒し,各種長さのL-リジン重合体を生成した。Aドメイン及びTドメインは基質類似体を一部許容したが3個の縦列アセチルトランスフェエラーぜドメインはL-リジンに対し高い特異性を示した。
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分類 (2件):
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酵素の応用関連  ,  化学合成 
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