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J-GLOBAL ID：200902235253657021   整理番号：08A0844381

大腸菌膜結合グルコースデヒドロゲナーゼにおける結合キノン及び補酵素,ピロロキノリンキノンと相互作用するアミノ酸残基

Amino Acid Residues Interacting with Both the Bound Quinone and Coenzyme, Pyrroloquinoline Quinone, in Escherichia coli Membrane-bound Glucose Dehydrogenase

著者 (8件)： MUSTAFA Golam (Yamaguchi Univ., Yamaguchi) ,  ISHIKAWA Yoshinori (Yamaguchi Univ., Yamaguchi) ,  KOBAYASHI Kazuo (Osaka Univ., Osaka, JPN) ,  MIGITA Catharina T. (Yamaguchi Univ., Yamaguchi) ,  ELIAS M. D. (Yamaguchi Univ., Yamaguchi) ,  NAKAMURA Satsuki (Yamaguchi Univ., Yamaguchi) ,  TAGAWA Seiichi (Osaka Univ., Osaka, JPN) ,  YAMADA Mamoru (Yamaguchi Univ., Yamaguchi)
資料名： Journal of Biological Chemistry  (Journal of Biological Chemistry)
巻： 283  号： 32  ページ： 22215-22221  発行年： 2008年08月08日 
JST資料番号： E0038A  ISSN： 0021-9258  CODEN： JBCHA3  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 大腸菌膜結合グルコースデヒドロゲナーゼ(mGDH)における結合キノンと相互作用するアミノ酸残基を同定し,酵素の分子内反応におけるその機能を検討した。D354,D466,K493のアミノ酸置換体は野生型mGDHと円偏光二色性スペクトルが類似し,これらの変異体は野生型とほぼ類似した立体配座を有していたが,触媒活性は殆ど消失していた。D354,D466,K493の変異体はQ₁部位でのユビキノンに対する親和性が変化し,K493R変異体のセミキノン分解の速度定数は野生型(3.2x10³s^-1)より遅く(8.5x10²s^-1),結合ユビキノンの周りの局所環境が変化しセミキノンの安定性あるいはラジカル種の特性を起こしていることを示唆した。野生型酵素のEPRスペクトルは2種の非対称で広いシングレットシグナルと1種の鋭いシングレットシグナルなど少なくとも3種のシグナルを示し,D466E変異体では広いシングレットシグナルは消失した。D466及びK493は結合ユビキノン及びピロロキノリンキノンと相互作用していることを示唆した。

シソーラス用語： *グルコースデヒドロゲナーゼ ,  大腸菌 ,  電子伝達系 ,  膜タンパク質 ,  立体配座 ,  ユビキノン ,  円偏光二色スペクトル ,  部位特異的変異誘発 ,  突然変異体 ,  活性部位 ,  酵素反応速度論 ,  結合部位 ,  アミノ酸残基 ,  キノン ,  脂環式化合物 ,  窒素複素環化合物 ,  補酵素 ,  共役ジエン ,  ポリカルボン酸

分類 (1件)： 酵素一般  (EB09010D)

物質索引 (1件)： ピロロキノリンキノン

タイトルに関連する用語 (8件)： 大腸菌 ,  膜結合 ,  グルコースデヒドロゲナーゼ ,  キノン ,  補酵素 ,  ピロロキノリンキノン ,  相互作用 ,  アミノ酸残基