文献

J-GLOBAL ID：200902248753670835   整理番号：09A1169815

脱窒における亜硝酸還元のために起こるタンパク質間での電子移動の構造基盤

Structural basis of inter-protein electron transfer for nitrite reduction in denitrification

著者 (7件)： NOJIRI Masaki (Osaka Univ., Osaka, JPN) ,  KOTEISHI Hiroyasu (Osaka Univ., Osaka, JPN) ,  NAKAGAMI Takuya (Osaka Univ., Osaka, JPN) ,  KOBAYASHI Kazuo (Osaka Univ., Osaka, JPN) ,  INOUE Tsuyoshi (Osaka Univ., Osaka, JPN) ,  YAMAGUCHI Kazuya (Osaka Univ., Osaka, JPN) ,  SUZUKI Shinnichiro (Osaka Univ., Osaka, JPN)
資料名： Nature (London)  (Nature (London))
巻： 462  号： 7269  ページ： 117-120  発行年： 2009年11月05日 
JST資料番号： D0193B  ISSN： 0028-0836  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 最近の地球科学研究によって指摘されていることだが,地球上の窒素循環に人類の手によって生物が利用できる形の窒素が加えられることによって,循環が大幅に加速され,数多くの環境問題が生じている。亜酸化窒素(N₂O)は温室効果ガスで,脱窒とよばれる生物学的過程で生じる中間体である。この過程で重要な酵素が銅含有亜硝酸還元酵素(CuNIR)で,亜硝酸イオン(NO₂^-)の一電子還元を触媒することにより,N₂Oの前駆体である一酸化窒素(NO)を作り出す。この還元反応は,酸化還元の相手となるタンパク質との効率よい電子移動反応によって行われる。しかし,電子移動反応の詳細な機構はいまだに解明されていない。今回我々は,CuNIRとその相手である電子供与体シトクロムcが作る電子移動複合体の高分解能結晶構造を明らかにした。この2つのタンパク質が密着することによる脱溶媒和によって,この結合面に疎水性の電子移動経路が形成される。この結合面の構造解析によって,小さな疎水性パッチとループ領域が,2つのタンパク質どうしの認識に極めて重要な役割を果たしていることがはっきりした。また,結合面の構成がさまざまな成分原子を許容できるようになっていて,多様な生物学的電子移動に対応できるようすも明らかになった。Copyright Nature Publishing Group 2009

シソーラス用語： *脱窒 ,  電子移動 ,  アニオン ,  亜硝酸塩 ,  チトクロームc ,  酸化二窒素 ,  *亜硝酸レダクターゼ ,  *銅タンパク質 ,  結晶構造 ,  タンパク質複合体 ,  X線回折 ,  三次構造 ,  疎水性相互作用 ,  分子認識 ,  一酸化窒素 ,  亜硝酸イオン ,  脱溶媒和
準シソーラス用語： *CuNIR ,  還元反応

分類 (1件)： 分子構造  (EB03020Y)

タイトルに関連する用語 (6件)： 脱窒 ,  亜硝酸 ,  還元 ,  タンパク質 ,  電子移動 ,  基盤