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J-GLOBAL ID：200902261885007333   整理番号：09A0098310

130°Cに至る熱変性中ウシ血清アルブミンの二次構造変化とドデシル硫酸ナトリウムが変化に及ぼす効果

Secondary Structural Change of Bovine Serum Albumin in Thermal Denaturation up to 130 °C and Protective Effect of Sodium Dodecyl Sulfate on the Change

著者 (6件)： MORIYAMA Yoshiko (Okayama Univ. Sci., Okayama, JPN) ,  WATANABE Emi (Okayama Univ. Sci., Okayama, JPN) ,  KOBAYASHI Kentaro (Okayama Univ. Sci., Okayama, JPN) ,  HARANO Hironori (Okayama Univ. Sci., Okayama, JPN) ,  INUI Etsuo (Okayama Univ. Sci., Okayama, JPN) ,  TAKEDA Kunio (Okayama Univ. Sci., Okayama, JPN)
資料名： Journal of Physical Chemistry B  (Journal of Physical Chemistry B)
巻： 112  号： 51  ページ： 16585-16589  発行年： 2008年12月25日 
JST資料番号： W0921A  ISSN： 1520-6106  CODEN： JPCBFK  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 熱変性は蛋白質特有な性質の一つである。一方,ウシ血清アルブミン(BSA)のような蛋白質とドデシル硫酸ナトリウム(SDS)のような界面活性剤の相互作用の研究もなされている。130°Cに至る熱変性中のBSAの二次構造を調べた。蛋白質のヘリシティは昇温と共に減少する。BSA溶液を50°C以上の温度で加熱後,25°Cに冷却すると,ヘリシティは完全に回復した。熱変性温度が高ければ高いほど,回復ヘリシティは益々遅くなる。一方,SDSを添加すると構造変化が不可逆になる50°C以上で熱変性に対してBSAの二次構造は部分保護される。極めて低濃度のSDSの共存時に85°C以下で特異な保護作用を観測した。例えば,SDSのない場合ヘリシティは80°Cで34%であるが,0,75mM SDSの存在でBSAのヘリシティは62%に回復した。95°C以上でSDSのこのような保護作用は観測されない。界面活性剤との相互作用において,蛋白質構造は50°C近傍の臨界温度に加えて,臨界温度を90~100°C間にもつようにみえる。SDSのこの保護作用は陰イオン界面活性剤の特異な両親媒性によって特性化され,蛋白質分子中の特異な無極性残基と特異な正荷電残基間の架橋によって得られると考えられる。

シソーラス用語： *血清アルブミン ,  *熱変性 ,  *二次構造 ,  *陰イオン界面活性剤 ,  ヘリシティ ,  保護作用 ,  不可逆性 ,  臨界温度 ,  両親媒性 ,  添加物効果 ,  濃度依存性 ,  円偏光二色スペクトル ,  温度依存性 ,  NMR【磁気共鳴】 ,  ミセル効果 ,  脂肪族アルコール ,  無機酸エステル ,  ウシ血清アルブミン

分類 (2件)： 分子構造  (EB03020Y) ,  ミセル  (CB11020N)

物質索引 (1件)： ドデシル硫酸ナトリウム

タイトルに関連する用語 (4件)： 熱変性 ,  ウシ血清アルブミン ,  二次構造 ,  ドデシル硫酸ナトリウム