文献

J-GLOBAL ID：200902265255712859   整理番号：08A1040779

マウスのカルノシナーゼCN2による基質認識と加水分解の構造的基盤

Structural Basis for Substrate Recognition and Hydrolysis by Mouse Carnosinase CN2

著者 (8件)： UNNO Hideaki (Osaka Univ., Osaka, JPN) ,  YAMASHITA Tetsuo (Osaka Univ., Osaka, JPN) ,  UJITA Sayuri (Osaka Univ., Osaka, JPN) ,  OKUMURA Nobuaki (Osaka Univ., Osaka, JPN) ,  OTANI Hiroto (Osaka Univ., Osaka, JPN) ,  OKUMURA Akiko (Osaka Univ., Osaka, JPN) ,  NAGAI Katsuya (Osaka Univ., Osaka, JPN) ,  KUSUNOKI Masami (Osaka Univ., Osaka, JPN)
資料名： Journal of Biological Chemistry  (Journal of Biological Chemistry)
巻： 283  号： 40  ページ： 27289-27299  発行年： 2008年10月03日 
JST資料番号： E0038A  ISSN： 0021-9258  CODEN： JBCHA3  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 神経保護と神経伝達をするジペプチド,L-カルノシンの加水分解酵素カルノシナーゼCN2はM20ファミリーに属しMn²⁺を要求し,非加水分解性基質アナログであるベスタチンで阻害される。これらと複合体になったマウスのCN2の結晶構造を決定した。M20ファミリーの別のメンバーが要求するZn²⁺を結合した不活性な構造とMn²⁺の結合した構造は同様だった。ホモ二量体であり,各サブユニットはベスタチンや2つの金属イオンを結合するドメインAと二量体界面になるドメインBで構成されていた。ドメインAに結合したベスタチンは相手サブユニットのドメインBの数残基とも相互作用し,このような相互作用が酵素活性に重要なようであり,基質結合にはドメインAとBの間の柔軟な立体構造が必要だった。活性部位と基質結合部位の構造からM20ファミリーの反応機構と基質特異性を考察した。

シソーラス用語： *ジペプチダーゼ ,  マンガン ,  亜鉛 ,  立体配座 ,  アミノ酸配列 ,  二量体 ,  結晶構造 ,  活性部位 ,  基質特異性 ,  マウス ,  結合部位 ,  脂肪族アミン ,  芳香族化合物 ,  脂肪族カルボン酸 ,  カルボアミド ,  分枝鎖アミノ酸 ,  アミノアルコール ,  第一アミン ,  第二アルコール ,  ヒドロキシ酸 ,  酵素阻害剤
準シソーラス用語： *カルノシナーゼ ,  カルノシナーゼCN2

分類 (1件)： 酵素一般  (EB09010D)

物質索引 (1件)： ベスタチン

タイトルに関連する用語 (5件)： マウス ,  カルノシナーゼ ,  基質認識 ,  加水分解 ,  基盤