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J-GLOBAL ID：200902278937467281   整理番号：08A0382525

ペア型Ig様2型受容体によるO-グリコシル化CD99認識の生物物理学的特徴づけ

Biophysical Characterization of O-Glycosylated CD99 Recognition by Paired Ig-like Type 2 Receptors

著者 (8件)： TABATA Shigekazu (Kyushu Univ., Fukuoka) ,  KUROKI Kimiko (Kyushu Univ., Fukuoka) ,  WANG Jing (Osaka Univ., Osaka) ,  KAJIKAWA Mizuho (Kyushu Univ., Fukuoka) ,  SHIRATORI Ikuo (Osaka Univ., Osaka) ,  KOHDA Daisuke (Kyushu Univ., Fukuoka) ,  ARASE Hisashi (Osaka Univ., Osaka) ,  MAENAKA Katsumi (Kyushu Univ., Fukuoka)
資料名： Journal of Biological Chemistry  (Journal of Biological Chemistry)
巻： 283  号： 14  ページ： 8893-8901  発行年： 2008年04月04日 
JST資料番号： E0038A  ISSN： 0021-9258  CODEN： JBCHA3  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 部位特異的突然変異および表面プラスモン共鳴(SPR)を用いてマウスペア型Ig様2型受容体(PILR)とシアル酸付加O-グリコシル化リガンド(CD99)相互作用の親和性,動力学と熱力学解析を大腸菌組蛋白質を用いて調べた。阻害性PILRαは低親和性で,活性化PILRβはさらに~40倍低い親和性でCD99と結合した。またPILRαは野生型CD99と同様の結合親和性で2つのCD99のO-グリコシル化部位(Thr45とThr50)のAla変異体とそれぞれ結合したが,PILRβはT45AでなくT50A変異体とのみ結合でき,PILRαとPILRβ間の認識の違いを明らかにした。さらにPILR-CD99相互作用は細胞間認識受容体に典型的な高速解離速度を示した。PILRα-CD99相互作用は巨大なエントロピー損失を伴いエンタルピー的に駆動されることから,複合体形成に伴い柔軟性が低下し,エントロピー的に駆動される糖修飾リガンドへのセレクチン結合と対照的であった。

シソーラス用語： *抗原受容体 ,  部位特異的変異誘発 ,  *CD抗原 ,  プラズマ共鳴 ,  アミノ酸配列 ,  結合部位 ,  タンパク質結合 ,  配位子効果 ,  熱力学関数 ,  *CD99抗原 ,  表面プラズモン共鳴法
準シソーラス用語： *PILR ,  表面プラズモン共鳴

分類 (1件)： 抗原・抗体・補体の生化学  (ED04020L)

タイトルに関連する用語 (4件)： 受容体 ,  O-グリコシル化 ,  CD99 ,  生物物理学