文献

J-GLOBAL ID：200902294722725358   整理番号：09A0958370

N-ホモシステイニル化媒介による蛋白質-金ナノ共役複合体の集合の機構研究

Mechanistic Investigation of N-Homocysteinylation-Mediated Protein-Gold Nanoconjugate Assembly

著者 (9件)： GATES Arther T. (Louisiana State Univ., Louisiana) ,  MOORE Leonard, Jr. (Louisiana State Univ., Louisiana) ,  SYLVAIN Monica R. (Louisiana State Univ., Louisiana) ,  JONES Christina M. (Louisiana State Univ., Louisiana) ,  LOWRY Mark (Louisiana State Univ., Louisiana) ,  EL-ZAHAB Bilal (Louisiana State Univ., Louisiana) ,  ROBINSON James W. (Louisiana State Univ., Louisiana) ,  STRONGIN Robert M. (Portland State Univ., Oregon) ,  WARNER Isiah M. (Louisiana State Univ., Louisiana)
資料名： Langmuir  (Langmuir)
巻： 25  号： 16  ページ： 9346-9351  発行年： 2009年08月18日 
JST資料番号： A0231B  ISSN： 0743-7463  CODEN： LANGD5  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： クエン酸キャップされた金ナノ粒子にチトクロームc,アルブミン,ヒト血清を直接吸着させたプローブ金ナノ粒子(PGN)について,蛋白質ホモシステアミド検出用としての性能を検討した。ホモシステイニルチオラクトン(HTL)と反応させてN-ホモシステイニル化したPGNの紫外可視-近赤外吸収スペクトルを測定した。表面プラズモン共鳴,円偏光二色スペクトルによる蛋白質立体配座,光散乱の経時変化によるPGN凝集挙動は表面修飾蛋白質により異なり,チトクロームc修飾粒子は急速な凝集沈降を生じるが他の二種は安定である。蛋白質の変性による分子間相互作用が考えられる。電気泳動の結果からジスルフィド架橋による粒子間共有結合の生成を推定した。

シソーラス用語： *タンパク質 ,  *金 ,  *ナノ粒子 ,  *高分子有機-無機ハイブリッド ,  吸着 ,  チトクロームc ,  アルブミン ,  血清 ,  紫外可視吸収スペクトル ,  近赤外スペクトル ,  *プラズマ共鳴 ,  円偏光二色スペクトル ,  立体配座 ,  光散乱 ,  経時変化 ,  凝集 ,  沈降 ,  変性 ,  分子間相互作用 ,  電気泳動 ,  ジスルフィド結合 ,  架橋【高分子】 ,  共有結合
準シソーラス用語： 架橋形成 ,  *固定化蛋白質 ,  蛋白質変性 ,  *表面プラズモン共鳴

分類 (3件)： 分析試薬  (CC02030D) ,  蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N) ,  固-液界面  (CB12050B)

物質索引 (1件)： ホモシステインチオラクトン

タイトルに関連する用語 (6件)： 蛋白質 ,  金 ,  共役 ,  複合体 ,  集合 ,  研究