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J-GLOBAL ID：201002216481759779   整理番号：10A1031351

ゼブラフィッシュDanio rerio由来のゼブラフィッシュ孵化酵素1の結晶構造

Crystal Structure of Zebrafish Hatching Enzyme 1 from the Zebrafish Danio rerio

著者 (9件)： OKADA Akitoshi ,  SANO Kaori ,  NAGATA Koji ,  YASUMASU Shigeki ,  OHTSUKA Jun ,  YAMAMURA Akihiro ,  KUBOTA Keiko ,  IUCHI Ichiro ,  TANOKURA Masaru
資料名： Journal of Molecular Biology  (Journal of Molecular Biology)
巻： 402  号： 5  ページ： 865-878  発行年： 2010年10月08日 
JST資料番号： D0124B  ISSN： 0022-2836  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 魚類ふ化酵素はふ化時に卵外被(絨毛膜)を消化する亜鉛金属プロテアーゼである。ゼブラフィッシュ孵化酵素1(ZHE1)の結晶構造を1.10Åの分解能で解明した。ZHE1は単量体のミトン型で,分子中央に間隙が存在した。ZHE1は3個の3₁₀ヘリックス,3個のαヘリックス,2個のβシートから成っていた。中央の間隙は基質認識と触媒に重要な活性中心であった。ZHE1による主要な基質ペプチド認識にAspP1′が最も寄与し,P4-P2′の残基も寄与していたが,GluP3′と,P4-P2,P2′とP5′の疎水性残基がZHE1のマイナーな基質ペプチド認識に大きく寄与していることを,2種の基質ペプチドのアラニン置換突然変異誘発により示した。ZHE1に結合した2種の基質ペプチドの分子モデルをアスタシンに結合したアナログ阻害剤遷移状態の結晶構造に基づき構築した。基質認識モデルでは,主要な基質ペプチドのAspP1′はZHE1のArg182と塩橋を形成していたが,マイナーな基質ペプチドのGluP3′が代わりにArg182と塩橋を形成していた。従って,これら2種の基質ペプチドは異なる様式によりZHE1で認識されると思われた。ZHE1と,類似構造蛋白質であるアスタシンと骨形成因子1の基質が結合した間隙の形状と静電電位は,特有の基質選択性に関わっていると思われる側鎖の違いにより著しく異なっていた。Copyright 2010 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.

シソーラス用語： *ゼブラフィッシュ ,  *酵素 ,  孵化 ,  *結晶構造 ,  分解能 ,  単量体 ,  間隙 ,  ヘリックス構造 ,  β構造 ,  分子認識 ,  活性部位 ,  アミノ酸残基 ,  アミノ酸 ,  ペプチド ,  部位特異的変異誘発 ,  分子モデル ,  メタロプロテイナーゼ ,  マトリックスメタロプロテイナーゼ ,  骨形成因子 ,  電位 ,  アミノ酸配列 ,  相同性 ,  X線回折
準シソーラス用語： *ZHE1 ,  αヘリックス ,  アスタシン ,  アスパラギン酸残基 ,  アラニン残基 ,  アルギニン残基 ,  グルタミン酸残基 ,  活性中心 ,  基質認識 ,  骨形成因子1 ,  静電電位 ,  疎水性アミノ酸

分類 (1件)： 酵素一般  (EB09010D)

タイトルに関連する用語 (5件)： ゼブラフィッシュ ,  Danio ,  孵化 ,  酵素 ,  結晶構造