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J-GLOBAL ID:201002248003206720   整理番号:10A0712092

ヤギ膵臓から単離したチオールプロテイナーゼ阻害剤の生理化学的性質

Physicochemical Properties of Thiol Proteinase Inhibitor Isolated from Goat Pancreas
著者 (3件):
資料名:
巻: 93  号:ページ: 708-717  発行年: 2010年08月 
JST資料番号: C0766A  ISSN: 0006-3525  CODEN: BIPMAA  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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二量体のヤギ膵臓チオールプロテイナーゼ阻害剤(PTPI)の機構と機能特性に対する塩酸グアニジン(GdnHCl)と尿素誘導性変性を調査した。GdnHClと尿素によるPTPIの変性は,蛍光発光スペクトルの変化,負の円偏光二色性(CD)の減少とパパイン阻害性ポテンシャルの消失を生じた。GdnHCl変性PTPIへの1-アニリノナフタレン-8-スルホン酸(ANS)結合は検出できなかったが,ANS蛍光強度の僅かな低下を尿素変性過程で見出した。変性剤希釈による蛋白質再生実験を行い,尿素変性はパパイン阻害活性を回復せず,GdnHCl変性の場合は約10%の活性を回復した。蛍光発光と酵素活性測定によるPTPI分析値は,GdnHCl変性に対する変性転移中点(Cm)の3.2Mと一致した。GdnHClによるPTPI変性が未変性様二量体と変性単量体を含む2状態から生じるが,尿素誘導性変性は,識別不可能な中間体を持つ多相過程であることを提案する。PTPIの活性部位および/あるいは二量体性質の維持に静電的および疎水的相互作用が大きく寄与することを示した。
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分類 (1件):
分類
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酵素一般 

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