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J-GLOBAL ID：201002251613738067   整理番号：10A0876952

αシヌクレイン線維コア由来の短いペプチド断片の分離は原線維の核形成に重要な残基を同定する:診断的応用への可能な意味合い

Isolation of short peptide fragments from α-synuclein fibril core identifies a residue important for fibril nucleation: A possible implication for diagnostic applications

著者 (9件)： YAGI Hisashi ,  TAKEUCHI Hideki ,  OGAWA Shiho ,  ITO Naomi ,  SAKANE Isao ,  HONGO Kunihiro ,  MIZOBATA Tomohiro ,  GOTO Yuji ,  KAWATA Yasushi
資料名： Biochimica et Biophysica Acta  (Biochimica et Biophysica Acta)
巻： 1804  号： 10  ページ： 2077-2087  発行年： 2010年10月 
JST資料番号： B0207A  ISSN： 0005-2728  CODEN： BBBMBS  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： αシヌクレインは神経変性疾患,Parkinson病の原因蛋白質の一つである。Lewy小体と呼ばれるαシヌクレインの沈着物は病気の進行に関係しているこの疾患の特徴である。αシヌクレインのアミロイド線維形成機構をさらに詳細に理解するため,プロテアーゼ抵抗性試料でのEdman分解と質量分析の組み合わせにより,αシヌクレイン線維コアの特異的な約20残基のペプチド領域をこの研究で分離した。このコアペプチド配列から開始して,次に,同様な条件下で凝集と線維形成を起こす一連のペプチドを合成した。面白いことに,重要なフェニルアラニン残基をグリシンに変えたペプチド誘導体では自発的な線維形成開始能は消失した一方,既存の線維シーズからの伸長能は保存されていた。インシュリン,リゾチームとGroESを線維シーズに使った実験で証明したように,この線維伸長は最初の線維シーズの起源に関係なく起こった。様々な線維形成因子の存在を検出するのに有用な,可能性のある診断手段の基盤をこのペプチドが形作る可能性をこの面白い能力は示唆している。Copyright 2010 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.

シソーラス用語： *タンパク質 ,  アミロイド ,  *ペプチド ,  *アミノ酸残基 ,  診断 ,  プロテイナーゼ ,  構造解析 ,  質量分析 ,  アミノ酸配列 ,  凝集 ,  ペプチド合成 ,  リゾチーム ,  シャペロンタンパク質 ,  細菌タンパク質 ,  Parkinson病 ,  電子顕微鏡観察 ,  経時変化 ,  インスリン ,  *α-シヌクレイン ,  アミロイド線維 ,  Edman分解 ,  グリシン残基 ,  GroES蛋白質 ,  神経変性疾患 ,  *アミロイド形成 ,  糖タンパク質 ,  動物タンパク質 ,  血糖降下薬 ,  代謝作用薬 ,  糖質代謝作用薬 ,  薬物
準シソーラス用語： インシュリン ,  臨床診断 ,  *アミロイド線維形成 ,  フェニルアラニン残基

分類 (2件)： 動物の生化学  (EJ01050P) ,  蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N)

タイトルに関連する用語 (7件)： αシヌクレイン ,  コア ,  ペプチド断片 ,  核形成 ,  同定 ,  診断 ,  応用