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J-GLOBAL ID：201002263291000570   整理番号：10A0616822

レプリカ交換分子動力学シミュレーションによる短い単量体ポリグルタミンペプチドの比較特性化

Comparative Characterization of Short Monomeric Polyglutamine Peptides by Replica Exchange Molecular Dynamics Simulation

著者 (6件)： NAKANO Miki (Kobe Univ., Kobe, JPN) ,  WATANABE Hirofumi (Kobe Univ., Kobe, JPN) ,  WATANABE Hirofumi (JST-CREST, Saitama, JPN) ,  ROTHSTEIN Stuart M. (Brock Univ., Ontario, CAN) ,  TANAKA Shigenori (Kobe Univ., Kobe, JPN) ,  TANAKA Shigenori (JST-CREST, Saitama, JPN)
資料名： Journal of Physical Chemistry B  (Journal of Physical Chemistry B)
巻： 114  号： 20  ページ： 7056-7061  発行年： 2010年05月27日 
JST資料番号： W0921A  ISSN： 1520-6106  CODEN： JPCBFK  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： Huntington病と診断された患者はHuntington蛋白質の37残基よりも長いグルタミン(Q)反復配列を有し,一方,未罹患者における反復長は約20である。ポリグルタミン(polyG)領域が37残基の臨界長よりも長いとき,蛋白質は不整折畳みし,凝集して神経機能不全及び最終的細胞死に寄与する不溶性アミロイド様線維を形成する。それらの詳細構造は不明確なままであり,polyGペプチドは凝集したとき,βシート構造を仮定している,15グルタミン残基(Q₁₅)からなる短い単量体polyGの立体配座集団を調べるため,レプリカ交換分子動力学シミュレーションを行った。Q₁₅が側鎖水素結合の生成に影響するすべての残基により多重立体配座をとることができることを見いだした。自由エネルギー景観の解析はQ₁₅がランダムコイル構造に対する盆地を有し,他はαヘリックスとβターン構造を有することを示した。凝集したpolyGペプチドの性質を調べるため,単量体とオリゴマQ₁₅について多重分子動力学(MMD)シミュレーションを行った。MMDはオリゴマ生成が主鎖間の水素結合数を増すことによってβターン構造を安定化することを示した。

シソーラス用語： Huntington病 ,  *ポリアミノ酸 ,  アミノ酸配列 ,  *立体配座 ,  *水素結合 ,  ランダムコイル構造 ,  ヘリックス構造 ,  自由エネルギー ,  オリゴペプチド ,  凝集 ,  単量体 ,  オリゴマ ,  レプリカ法 ,  計算機シミュレーション ,  分子動力学 ,  β構造 ,  比較試験
準シソーラス用語： αヘリックス ,  βシート構造 ,  βターン構造 ,  アミノ酸反復配列 ,  ポリグルタミン ,  レプリカ交換 ,  分子動力学シミュレーション

分類 (2件)： 分子構造  (EB03020Y) ,  神経の基礎医学  (GN01020W)

タイトルに関連する用語 (4件)： レプリカ交換 ,  分子動力学シミュレーション ,  単量体 ,  特性化