緑色硫黄細菌Chlorobaculum tepidum由来のフェレドキシンNAD(P)<sup>+</sup>オキシドレダクターゼの非対称二量体構造:フェレドキシン及びNADP<sup>+</sup>結合の密接な関係

MURAKI Norifumi; MURAKI Norifumi; SEO Daisuke; SHIBA Tomoo; SAKURAI Takeshi; KURISU Genji; KURISU Genji

文献

J-GLOBAL ID：201002268690370676 整理番号：10A0831773

緑色硫黄細菌Chlorobaculum tepidum由来のフェレドキシンNAD(P)⁺オキシドレダクターゼの非対称二量体構造:フェレドキシン及びNADP⁺結合の密接な関係

Asymmetric Dimeric Structure of Ferredoxin-NAD(P)⁺ Oxidoreductase from the Green Sulfur Bacterium Chlorobaculum tepidum: Implications for Binding Ferredoxin and NADP⁺

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資料名：
巻： 401 号： 3 ページ： 403-414 発行年： 2010年08月20日
JST資料番号： D0124B ISSN： 0022-2836 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：オランダ (NLD) 言語：英語 (EN)

フェレドキシンNAD(P)⁺オキシドレダクターゼ(FNR)は,光合成電子輸送鎖の最終段階時に還元フェレドキシン(Fd)と共にNAD(P)⁺からNAD(P)Hへの還元を触媒する。緑色硫黄細菌C.tepidum由来のFNRは植物型FNRに機能的に類似するが,NADPH依存性チオレドキシンレダクターゼ(TrxR)に構造相同性を共有する。ここに,C.tepidum FNRの結晶構造を2.4Å解像度で示し,特有の構造-機能相関を明らかにした。C.tepidum FNRはホモ二量体を形成するFAD及びNAD(P)H結合の2つの機能的ドメインから構成され,二量体のドメインは非対照的に配列した。1つのNAD(P)Hドメインは開口型として存在し,もう1つは相対的に閉鎖型としての等価NAD(P)Hドメインであった。2つのドメインを連結するヒンジ領域に関する部位特異的変異誘発を用いて,フレキシブルヒンジの重要性を研究した。NAD(P)Hドメインの非対称性及びTrxRとの比較により,ヒンジ運動はピリジンヌクレオチド結合及びFdの結合に関与することを示唆した。驚いたことに,結晶構造により,1つのプロモーターをつなぎ,Phe337のπ-π積重ね及びFADのイソアロキサジン環により別のプロモーターと相互作用する付加的C末端サブドメインを明らかにした。このPhe337の積重ねの位置は植物型FNRの保存C末端Tyr残基の位置及びTrxRの活性部位ヂチオールとほとんど一致し,C.tepidum FNRの酵素反応の特有の構造基盤を示唆した。Copyright 2010 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.

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酵素一般 , 微生物の生化学

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緑色硫黄細菌Chlorobaculum tepidum由来のフェレドキシンNAD(P)+オキシドレダクターゼの非対称二量体構造:フェレドキシン及びNADP+結合の密接な関係

緑色硫黄細菌Chlorobaculum tepidum由来のフェレドキシンNAD(P)⁺オキシドレダクターゼの非対称二量体構造:フェレドキシン及びNADP⁺結合の密接な関係