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J-GLOBAL ID：201002284881760780   整理番号：10A0080999

ヒトのラエベリン/アミノペプチダーゼQでエキソペプチダーゼモチーフ内の非保存性残基であるヒスチジン379はその特有な酵素的性質を特徴付ける

Histidine 379 of Human Laeverin/Aminopeptidase Q, a Nonconserved Residue within the Exopeptidase Motif, Defines Its Distinctive Enzymatic Properties

著者 (12件)： MARUYAMA Masato (RIKEN, Saitama) ,  ARISAKA Naomi (RIKEN, Saitama) ,  ARISAKA Naomi (Saitama Univ., Saitama) ,  ARISAKA Naomi (Tokyo Univ. Pharmacy and Life Sci., Tokyo) ,  GOTO Yoshikuni (RIKEN, Saitama) ,  OHSAWA Yosuke (RIKEN, Saitama) ,  INOUE Hideshi (Tokyo Univ. Pharmacy and Life Sci., Tokyo) ,  FUJIWARA Hiroshi (Kyoto Univ., Kyoto, JPN) ,  HATTORI Akira (RIKEN, Saitama) ,  HATTORI Akira (Kyoto Univ., Kyoto, JPN) ,  TSUJIMOTO Masafumi (RIKEN, Saitama) ,  TSUJIMOTO Masafumi (Saitama Univ., Saitama)
資料名： Journal of Biological Chemistry  (Journal of Biological Chemistry)
巻： 284  号： 50  ページ： 34692-34702  発行年： 2009年12月11日 
JST資料番号： E0038A  ISSN： 0021-9258  CODEN： JBCHA3  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 胎盤絨毛細胞表面にあるラエベリン/アミノペプチダーゼQのエキソペプチダーゼモチーフGXMENはマウスなどでGlyである残基が,ヒトなどの霊長類では代わりにHis379になっているので,その影響を検討した。ヒト酵素でH379G変異すると基質特異性が変化した。ヒト酵素はベスタチンや天然の阻害ペプチドで阻害されやすいが,この変異をすると阻害されにくくなった。分子モデルによれば,この変異で配座変化が予想された。したがって,His379はこの酵素で触媒部位の構造に寄与することがわかり,進化におけるヒトの胎盤機能の特殊性が示唆された。

シソーラス用語： *アミノペプチダーゼ ,  ヒト ,  モデリング ,  分子構造 ,  アミノ酸配列 ,  立体配座 ,  部位特異的変異誘発 ,  基質特異性 ,  酵素阻害剤 ,  酵素反応速度論 ,  系統樹 ,  分子進化 ,  サブスタンスP ,  毒性試験 ,  ダイノルフィン ,  *活性部位 ,  pH依存性 ,  脂肪族アミン ,  芳香族化合物 ,  脂肪族カルボン酸 ,  カルボアミド ,  分枝鎖アミノ酸 ,  アミノアルコール ,  第一アミン ,  第二アルコール ,  ヒドロキシ酸 ,  分子モデリング ,  分子系統樹 ,  50%抑制濃度 ,  神経ペプチド ,  アンギオテンシン ,  アンギオテンシンII
準シソーラス用語： 50%阻害濃度 ,  *アミノペプチダーゼQ ,  ラエベリン

分類 (2件)： 酵素生理  (EJ02020P) ,  分子構造  (EB03020Y)

物質索引 (2件)： アンギオテンシンIV ,  ベスタチン

タイトルに関連する用語 (9件)： ヒト ,  アミノペプチダーゼ ,  エキソペプチダーゼ ,  モチーフ ,  保存 ,  残基 ,  ヒスチジン ,  酵素 ,  性質