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J-GLOBAL ID：201202248360654159   整理番号：12A1194249

フルオロ酢酸デハロゲナーゼの基質特異性: 結晶学的分析,蛍光スペクトロスコピーおよび理論的計算からの視点

Substrate Specificity of Fluoroacetate Dehalogenase: An Insight from Crystallographic Analysis, Fluorescence Spectroscopy, and Theoretical Computations

著者 (8件)： NAKAYAMA Tomonori (Kyushu Univ., Fukuoka, JPN) ,  KAMACHI Takashi (Kyushu Univ., Fukuoka, JPN) ,  JITSUMORI Keiji (Kyoto Univ., Kyoto, JPN) ,  OMI Rie (Osaka City Univ., Osaka, JPN) ,  HIROTSU Ken (Osaka City Univ., Osaka, JPN) ,  ESAKI Nobuyoshi (Kyoto Univ., Kyoto, JPN) ,  KURIHARA Tatsuo (Kyoto Univ., Kyoto, JPN) ,  YOSHIZAWA Kazunari (Kyushu Univ., Fukuoka, JPN)
資料名： Chemistry - European Journal  (Chemistry - European Journal)
巻： 18  号： 27  ページ： 8392-8402  発行年： 2012年 
JST資料番号： W0744A  ISSN： 0947-6539  CODEN： CEUJED  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： ドイツ (DEU)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： フルオロ酢酸デハロゲナーゼはフルオロ酢酸を無害のグリコール酸に転換する。今回,結晶学的分析,蛍光スペクトロスコピーと理論的計算を用いて,フルオロ酢酸デハロゲナーゼの高い基質特異性について検討した。フルオロ酢酸とクロロ酢酸でインキュべートした野生型とTrp150Phe変異体酵素のトリプトファン残基の蛍光を測定した結果,野生型酵素へのフルオロ酢酸の結合はトリプトファン残基の蛍光強度を減少した。クロロ酢酸を野生型酵素に添加したとき,蛍光強度のより顕著な減少があり,これらの2つの基質の結合様式が活性部位でお互いに異なることを示した。量子力学計算/分子力学計算は,基質のFとCl原子が最も安定な酵素-基質複合体でそれぞれArg108とTrp150に水素結合していることを示した。さらに検討し,フルオロ酢酸デハロゲナーゼはフルオロ酢酸脱ハロゲン化の最適な結合部位を含むと示唆した。

シソーラス用語： 脂肪族フッ素化合物 ,  *ハロゲンヒドロラーゼ ,  *基質特異性 ,  蛍光分光法 ,  脂肪族塩素化合物 ,  突然変異体 ,  アミノ酸 ,  活性部位 ,  分子内力学 ,  酵素基質複合体 ,  水素結合 ,  脱ハロゲン ,  結合部位 ,  フッ素 ,  結晶構造 ,  *立体配座 ,  脂肪族カルボン酸 ,  窒素複素環化合物 ,  芳香族縮合化合物 ,  第一アミン
準シソーラス用語： デハロゲナーゼ

分類 (2件)： 分子構造  (EB03020Y) ,  酵素一般  (EB09010D)

物質索引 (3件)： クロロ酢酸 ,  トリプトファン ,  フルオロ酢酸

タイトルに関連する用語 (9件)： フルオロ酢酸 ,  デハロゲナーゼ ,  基質特異性 ,  結晶学 ,  分析 ,  蛍光スペクトロスコピー ,  理論 ,  計算 ,  視点