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J-GLOBAL ID:201202262760885713   整理番号:12A0044675

ヒストンH2BのN-アセチルグルコサミン化はH2Bのモノユビキチン化を促進する

GlcNAcylation of histone H2B facilitates its monoubiquitination
著者 (17件):
資料名:
巻: 480  号: 7378  ページ: 557-560  発行年: 2011年12月22日 
JST資料番号: D0193B  ISSN: 0028-0836  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: イギリス (GBR)  言語: 英語 (EN)
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クロマチンの再構築は,染色体タンパク質やDNAに付加される多くの翻訳後修飾により制御される。これらのヒストン修飾は可逆的かつ動的な事象であり,DNAを鋳型にする細胞内過程を制御することができる。だが,ヒストン修飾パターンを調整する分子機構はほとんどわかっていない。後生動物では,O結合型N-アセチルグルコサミン(GlcNAc)による可逆的なタンパク質修飾は,O-GlcNAc転移酵素(OGT)とO-GlcNAcアーゼ(OGA)の2つの酵素により触媒される。しかし,クロマチン再構築におけるGlcNAc化の意義は不明である。今回我々は,in vitroおよび生きた細胞内でヒストンH2BのS112残基がOGTによりGlcNAc化されることを報告する。ヒストンのGlcNAc化は,ヘキソサミン生合成経路(HBP)を介して細胞外グルコースに応答して変動する。H2BのS112のGlcNAc化は,GlcNAc部分がヒストンH2Bユビキチンリガーゼに対するアンカーとして作用することにより,K120のモノユビキチン化を促進する。H2BのS112のGlcNAcは,ハエの多糸染色体上でユークロマチン領域に局在していた。全ゲノム解析では,H2BのS112のGlcNAc化部位は転写遺伝子座位を含む広範な染色体上で観察され,その一部のGlcNAc化部位はH2BのK120のモノユビキチン化と共局在していた。以上の結果から,H2BのS112のGlcNAc化は,H2BK120のモノユビキチン化を促進するヒストン修飾機構であり,おそらくは転写活性化に働くことが示唆される。Copyright Nature Publishing Group 2011
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