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J-GLOBAL ID：201302224224947674   整理番号：13A1293050

プロテアソームキャップRPT5/Rpt5pサブユニットは折り畳まれていないリシンA鎖の凝集を防ぐ

The proteasome cap RPT5/Rpt5p subunit prevents aggregation of unfolded ricin A chain

著者 (8件)： PIETRONI Paola (Univ. Warwick, Coventry, GBR) ,  VASISHT Nishi (Univ. Warwick, Coventry, GBR) ,  COOK Jonathan P. (Univ. Warwick, Coventry, GBR) ,  ROBERTS David M. (Univ. Warwick, Coventry, GBR) ,  LORD J. Michael (Univ. Warwick, Coventry, GBR) ,  HARTMANN-PETERSEN Rasmus (Univ. Copenhagen, Copenhage, DNK) ,  ROBERTS Lynne M. (Univ. Warwick, Coventry, GBR) ,  SPOONER Robert A. (Univ. Warwick, Coventry, GBR)
資料名： Biochemical Journal  (Biochemical Journal)
巻： 453  号： 3  ページ： 435-445  発行年： 2013年08月01日 
JST資料番号： B0205A  ISSN： 0264-6021  CODEN： BIJOAK  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 植物毒リシンは細胞内に取り込まれ,逆行性に小胞体(ER)に達して,リシンを構成する触媒性A鎖(RTA)をサイトゾルに入れ,毒性を発揮する。本研究において,リシン中毒におけるプロテアソームのより複雑な役割について報告する。変性したRTAとカゼインは26Sプロテアソームの調節粒子上の結合部位を競合するが,それらのその後の運命が異なっていて,カゼインは分解するが,哺乳類26SプロテアソームAAA-ATPアーゼサブユニットRPT5はin vitroで変性RTAの凝集を防ぎ,触媒性RTA活性の回復を刺激するシャペロンとして機能する。in vivoでRpt5pのATPアーゼ活性はSaccharomyces cerevisiaeのERから閉め出されたRTAの最大毒性に必要である。これらの結果から,ある基質に対して活性化(折畳み)経路と不活性化(分解)経路のどちらを開始するかというトリアージにRPT5/Rpt5pが関わることがわかった。

シソーラス用語： *リシン ,  *プロテアソーム ,  カゼイン ,  *シャペロンタンパク質 ,  Saccharomyces cerevisiae ,  結合部位 ,  小胞体 ,  ATPアーゼ ,  細胞毒性 ,  タンパク質分解 ,  HeLa細胞 ,  ヒト ,  変性 ,  配座転移
準シソーラス用語： AAA ATPアーゼ ,  *RPT5 ,  *ヒマ毒 ,  *リシンA鎖 ,  基質結合部位 ,  蛋白質変性 ,  26Sプロテアソーム

分類 (2件)： 植物起原の毒性  (GZ03010J) ,  生物学的機能  (EB03040U)

タイトルに関連する用語 (5件)： プロテアソーム ,  キャップ ,  サブユニット ,  リシンA鎖 ,  凝集