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J-GLOBAL ID:201302281399815383   整理番号:13A1506994

招待総説:カゼインおよびカゼインミセル:食品におけるそれらの生物学的機能,構造および挙動

Invited review: Caseins and the casein micelle: Their biological functions, structures, and behavior in foods 1
著者 (4件):
資料名:
巻: 96  号: 10  ページ: 6127-6146  発行年: 2013年10月 
JST資料番号: C0282A  ISSN: 0022-0302  CODEN: JDSCAE  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 文献レビュー  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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典型的カゼインミセルは何千ものカゼイン分子を含み,そのほとんどは熱力学的に安定な複合体を非晶質リン酸カルシウムのナノ一群により形成する。多くのもう一方が開いた蛋白質のように,特に牛乳中に高濃度で認める,カゼインは中毒性アミロイド筋原線維に集まる実際的および潜在的傾向がある。カゼインミセルの形成に結果としてなる代わりの凝集経路が伴うので,筋原線維は牛乳において形をなさない。ミセル形成の結果として,栄養価の高い牛乳を,母性乳房組織の病理学的石灰化かアミロイド沈着症を引き起こさずに分泌および蓄積することができる。安定複合体の非晶質リン酸カルシウムのナノ一群を隔離する能力は,カゼインに特有ではない。多くの非カゼインを使用することがリン蛋白質を分泌して,他の体液および軟組織の石灰化を予防する際の一般的生理的重要性であるであろうことを証明した。したがって,反応能をもつ非カゼイン・リン蛋白質は,リン酸エステル化の類似したパターンおよびカゼインとして同じ可撓性,開いた構造のタイプを有する。他の非晶質凝集を形成することによってアミロイド筋原線維形成を抑制する能力は,また,カゼインに特有でなくて,小熱ショック蛋白質などの分子シャペロンの作用の基礎をなす。カゼインミセルの蛋白質母体の開いた構造は,壊れやすくて,容易にその環境の変化で不安定となる。不安定により,ポリペプチド鎖は,より大きいとより小さい密度の領域に分離する結果を生じることがありえる。その結果として,カゼインミセルの自然の構造の信頼性ある決定は,極めて挑戦的であり続ける。シャペロン活性などのカゼインの生物学的機能は,それらの構成および可撓性構造によって,そして,いかにカゼイン・ポリペプチド鎖の各々と相互作用するかによって測定する。これらの同じ特性は,いかにカゼインが多くの乳製品の製造においてふるまうか,そして,いかにカゼインが他の食品の機能的な成分として使われるかを決定する。Copyright 2013 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.
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分類 (2件):
分類
JSTが定めた文献の分類名称とコードです
乳製品  ,  食品蛋白質 

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