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J-GLOBAL ID:201602270748745725   整理番号:16A1342052

トマトβ-ガラクトシダーゼ4の構造的および機能的分析:果実の軟化関連の酵素の基質特異性への洞察

Structural and functional analysis of tomato β-galactosidase 4: insight into the substrate specificity of the fruit softening-related enzyme
著者 (4件):
資料名:
巻: 86  号:ページ: 300-307  発行年: 2016年05月 
JST資料番号: A1374A  ISSN: 0960-7412  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: イギリス (GBR)  言語: 英語 (EN)
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植物β-ガラクトシダーゼが細胞壁β-(1,4)-ガラクタンを加水分解するが,それは,成熟の間のシグナル伝達分子の細胞壁膨張および分解およびターンオーバーにおいて重要な役割を果すためである。トマトβ-ガラクトシダーゼ4(TBG4)は,果皮細胞壁におけるβ-(1,4)-ガラクタンの分解を通しての果実軟化に対して原因となっている酵素である。TBG4は,β-ガラクトシダーゼ/エキソ-β-(1,4)-ガラクタナーゼサブファミリーに属しているTBG 1-7の間の唯一の酵素である。酵素は広範囲にわたる植物由来の(1,4)-あるいは,4-結合多糖類を加水分解することができる。さらに,β-(1,4)-ガラクタンを攻撃する強い能力を示す。その基質特異性への構造的洞察を得るために,TBG4およびβ-d-ガラクトースとのその複合体の結晶構造を決定した。TBG4は,3つのβ-サンドイッチ領域を伴う,触媒Timバレル領域から成る。触媒サイトにおける3つの芳香性残留物を,基質特異性にとって重要であると考えたが,細菌類,菌類,および動物から誘導したGH35β-ガラクトシダーゼで保存した。しかし,酵素が保存した芳香性残留物のひとつに代わっているバリン残留物(V548)を持つことを,TBG4の結晶構造は,明らかにした。TBG4のV548W突然変異体は,β-(1,6)-ガラクトビオーゼに向かう活性において,およそ6倍の増加を示した。さらに,β-(1,4)-ガラクトビオーゼに向かう0.6倍の活性,野生型TBG4と比較して,を示した。TBG4のV548に対応するアミノ酸残留物は,β-1,4およびβ-1,6結合に向かう,植物β-ガラクトシダーゼの基質特異性を決定するように,こうしてみえた。Copyright 2017 Wiley Publishing Japan K.K. All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.
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植物の生化学  ,  少糖類 

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