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J-GLOBAL ID：201702257081050760   整理番号：17A0832015

ホエー蛋白質分離物の熱誘導蛋白質凝集の特性化とオルトフタルアルデヒド(OPA)とトリニトロベンゼンスルホン酸(TNBS)法により測定したアミノ基の有用性に及ぼす凝集の影響【Powered by NICT】

Characterisation of heat-induced protein aggregation in whey protein isolate and the influence of aggregation on the availability of amino groups as measured by the ortho-phthaldialdehyde (OPA) and trinitrobenzenesulfonic acid (TNBS) methods

著者 (4件)： Mulcahy Eve M. (School of Food and Nutritional Sciences, University College Cork, Cork, Ireland) ,  Fargier-Lagrange Maeva (School of Food and Nutritional Sciences, University College Cork, Cork, Ireland) ,  Mulvihill Daniel M. (School of Food and Nutritional Sciences, University College Cork, Cork, Ireland) ,  O’Mahony James A. (School of Food and Nutritional Sciences, University College Cork, Cork, Ireland)
資料名： Food Chemistry  (Food Chemistry)
巻： 229  ページ： 66-74  発行年： 2017年 
JST資料番号： H0766A  ISSN： 0308-8146  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 凝集蛋白質のレベルが異なる,ホエー蛋白質分離物(WPI)溶液は20mM NaCl添加(WPI+NaCl),5mmN エチルマレイミド(WPI+NEM)または20mM添加したNaClと5mM NEM(WPI+NaCl+NEM)のいずれかで加熱(5%蛋白質,pH790°C,30min)WPI溶液により調製した。ゲル電気泳動は加熱WPIとWPI+N NaCl溶液を加熱WPI+NEMとWPI+N NaCl+NEM溶液よりも凝集蛋白質のより高いレベルを有し,蛋白質間の共有結合相互作用に起因する,ことを示した。OPAとTNBS法により測定し,OPA法よりもTNBS法により測定された低いレベルの場合,全加熱WPI溶液間のアミノ基のレベルの顕著な差があった。これらの結果は,OPA法による利用可能なアミノ基の測定は,熱誘発構造変化後のTNBS法,ホエー蛋白質分子のジスルフィドまたはスルフヒドリル-ジスルフィド結合媒介凝集から生じるよりも影響を受けないことを示した。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： *アミノ基 ,  ゲル電気泳動 ,  *ホエータンパク質 ,  *凝集 ,  共有結合 ,  ジスルフィド ,  *タンパク質 ,  相互作用 ,  *キャラクタリゼーション ,  ジスルフィド結合 ,  塩化ナトリウム
準シソーラス用語： 構造変化 ,  *蛋白質凝集 ,  *乳清蛋白分離物 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (6件)： ホエー蛋白質 ,  変性 ,  Aggregation ,  アミノ基 ,  オルトPhthaldialdehyde(OPA) ,  トリニトロベンゼンスルホン酸(TNBS)

分類 (1件)： 食品蛋白質  (FJ09020N)

タイトルに関連する用語 (10件)： ホエー蛋白質分離物 ,  誘導蛋白質 ,  凝集 ,  特性化 ,  オルトフタルアルデヒド ,  トリニトロベンゼンスルホン酸 ,  TNBS ,  法 ,  アミノ基 ,  有用性