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J-GLOBAL ID:201802232019726636   整理番号:18A1307108

炭酸カルシウム微粒子内へのβ-ラクトグロブリンのカプセル化とそれに続く蛋白質微粒子のin situ作製【JST・京大機械翻訳】

Encapsulation of β-lactoglobulin within calcium carbonate microparticles and subsequent in situ fabrication of protein microparticles
著者 (4件):
資料名:
巻: 84  ページ: 38-46  発行年: 2018年 
JST資料番号: E0877B  ISSN: 0268-005X  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: イギリス (GBR)  言語: 英語 (EN)
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ホエー蛋白質微粒子は,脂肪置換,乳化,カーゴデリバリーおよび高蛋白質飲料の処方のような多様な応用において大きな可能性がある。主なホエー蛋白質,β-ラクトグロブリン(β-lg)が最初にCaCO_3マイクロテンプレートの中で容易な操作を通してカプセル化され,蛋白質の酵素的架橋が続いて蛋白質微粒子を形成するためのテンプレートの除去を成功させる方法を開発した。蛋白質カプセル化はコロイド安定性を増加させ,CaCO_3微粒子のミクロ形態に影響した。ゲル電気泳動により支持された動的光散乱およびζ電位測定は,β-lgが単量体型に捕捉されていることを示した。酵素架橋の代替としての蛋白質負荷CaCO_3微粒子のゲル蛋白質への加熱は,加熱前の7.0へのpH低下が,炭酸塩粒子のかなりの凝集と変形を引き起こすので,実行可能ではなかった。酵素的架橋と鋳型溶解に続いて,共焦点レーザ走査顕微鏡は,得られた蛋白質粒子が球状でミクロンサイズ(≒3μ)で構造的に均一であることを示した。Fourier変換赤外分光法に基づいて,酵素的架橋がβ-lgのβ-シート構造をねじれることを見出した。ゲル電気泳動と固有蛍光測定は,酵素重合に加えて,チオール-ジスルフィド交換反応が蛋白質粒子形成に寄与することを示した。また,トリプトファン微小環境が酵素的架橋により影響されないという固有蛍光測定に基づいて結論した。作製したβ-lg粒子は,その後の加熱により著しい変性を起こさなかった。これは,最終消費者に近天然ホエー蛋白質微粒子を供給する経路を開く可能性がある。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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食品蛋白質  ,  食品の品質 
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