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J-GLOBAL ID：201802244127799234   整理番号：18A1153811

日本のCarpenter Bee,Xylopa appendiculataの毒からの生物学的に活性なペプチドの単離【JST・京大機械翻訳】

Isolation of biologically active peptides from the venom of Japanese carpenter bee, Xylocopa appendiculata

著者 (8件)： Kawakami Hiroko (Graduate School of Material Science, Osaka City University, Sumiyoshi, Japan) ,  Goto Shin G. (Graduate School of Science, Department of Biology & Geosciences, Osaka City University, Sumiyoshi, Japan) ,  Murata Kazuya (Faculty of Pharmacy, Kindai University, Higashiosaka, Japan) ,  Matsuda Hideaki (Faculty of Pharmacy, Kindai University, Higashiosaka, Japan) ,  Shigeri Yasushi (Health Research Institute, National Institute of Advanced Industrial Science and Technology (AIST), Osaka, Japan) ,  Imura Tomohiro (Research Institute for Chemical Process Technology, National Institute of Advanced Industrial Science and Technology (AIST), Ibaraki, Japan) ,  Inagaki Hidetoshi (Biomedical Research Institute, National Institute of Advanced Industrial Science and Technology (AIST), Ibaraki, Japan) ,  Shinada Tetsuro (Graduate School of Material Science, Osaka City University, Sumiyoshi, Japan)
資料名： Journal of Venomous Animals and Toxins Including Tropical Diseases (Web)  (Journal of Venomous Animals and Toxins Including Tropical Diseases (Web))
巻： 23  号： 1  ページ： 29  発行年： 2017年 
JST資料番号： U7331A  ISSN： 1678-9199  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 【背景】質量分析ガイド毒ペプチドプロファイリングは,非常に敏感な方法で,新生動物から新規物質を調査する強力なツールである。本研究では,このペプチドプロファイリング法を成功裏に適用して,日本の孤立性カゲハバチ,Xylopa apendiculata(膜翅目:Apidae)の毒ペプチドの探索に成功した。すなわち,Apidae:Anthophila : Xylocopinae : Xylocopini)。コイの粗毒の興味ある生物学的影響が報告されているが,毒ペプチドの構造と生物学的機能はまだ解明されていない。【方法】X.apendiculataの粗毒の毒ペプチドプロファイリングを,マトリックス支援レーザ脱離/イオン化飛行時間質量分析によって行った。毒は逆相HPLCにより精製した。精製したペプチドをEdman分解,MS/MS分析及び/又はペプチド配列決定のための分子クローニング法に供した。生物学的および機能的特性化を,円偏光二色性分析,リポソーム漏出分析,および抗菌,ヒスタミン放出および溶血活性試験により行った。【結果】m/z16508,1939.3,および1900.3を有する3つの新規ペプチドを,X.apendiculataの毒液から単離した。m/z16508を有するペプチドは,特徴的なシステイン残基およびハチPLA_2sにおいて見出された活性部位残基が高度に保存されている分泌ホスホリパーゼA_2(PLA_2)相同体として特性化された。m/z1939.3およびm/z1900.3の2つの新規ペプチドを,それぞれXac-1およびXac-2と命名した。これらのペプチドは両親媒性で,抗微生物および溶血活性を示した。その効力は,ハチ毒から分離されたマストパランのそれとほとんど同じであった。【結論】著者らはX.apendiculataの毒液における3つの新規生物学的に活性なペプチドを発見し,それらの分子機能を分析し,それらの分子多様性を議論するためにそれらの逐次相同性を比較した。高感度質量分析は本研究で重要な役割を果たす。Copyright 2018 The Author(s) All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： リポソーム ,  アミノ酸配列 ,  *単離 ,  生物活性 ,  ミツバチ科 ,  *日本 ,  キャラクタリゼーション ,  抗微生物作用 ,  質量分析 ,  相同性 ,  活性部位 ,  逆相HPLC ,  *ペプチド ,  遺伝子クローニング ,  イオン化

著者キーワード (5件)： キシロコパ・虫垂 ,  Carpenter Bee ,  毒ペプチド ,  孤立ハチ ,  質量分析

分類 (2件)： 動物起原の毒性  (GZ03020U) ,  分子構造  (EB03020Y)

引用文献 (33件)：

• Palma MS. Hymenoptera Insect Peptides. Kastin AJ, editor. In: Handbook of Biologically Active Peptides. Elsevier; 2013. p. 416-22.http://www.sciencedirect.com/science/book/9780123694423.
• Venoms of the Hymenoptera, biochemical, pharmacological and behavioral aspects; T Piek; Academic; 1986; CR2;
• Neurosci Bull; Melittin, the major pain-producing substance of bee venom; J Chen, SM Guan, W Sun, H Fu; 32; 3; 2016; 265-272; 10.1007/s12264-016-0024-y; CR3;
• J Biol Chem; Bombolitins, a new class of mast cell degranulating peptides from the venom of the bumblebee Megabombus pennsylvanicus; A Argiolas, JJ Pisano; 260; 3; 1985; 1437-1444; CR4;
• Toxins (Basel); Bee venom phospholipase A2: yesterday’s enemy becomes today’s friend; G Lee, H Bae; 8; 2; 2016; 48; 10.3390/toxins8020048; CR5;

タイトルに関連する用語 (6件)： 日本 ,  毒 ,  生物学 ,  活性 ,  ペプチド ,  単離