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J-GLOBAL ID：201802251782886142   整理番号：18A1204066

ゼラチンの熱分解は芳香化合物に結合する能力を高める 基礎機構の研究【JST・京大機械翻訳】

Thermal degradation of gelatin enhances its ability to bind aroma compounds: Investigation of underlying mechanisms

著者 (9件)： Qi Jun (Laboratory of Meat Processing and Quality Control of Ministry of Education, College of Food Science and Technology, Synergetic Innovation Center of Food Safety and Nutrition, Nanjing Agricultural University, Nanjing, Jiangsu 210095, China) ,  Zhang Wen-wen (Laboratory of Meat Processing and Quality Control of Ministry of Education, College of Food Science and Technology, Synergetic Innovation Center of Food Safety and Nutrition, Nanjing Agricultural University, Nanjing, Jiangsu 210095, China) ,  Feng Xian-chao (College of Food Science and Engineering, Northwest A&F University, No. 22 Xinong Road, Yangling, Shaanxi 712100, China) ,  Yu Jia-hang (Laboratory of Meat Processing and Quality Control of Ministry of Education, College of Food Science and Technology, Synergetic Innovation Center of Food Safety and Nutrition, Nanjing Agricultural University, Nanjing, Jiangsu 210095, China) ,  Han Min-yi (Laboratory of Meat Processing and Quality Control of Ministry of Education, College of Food Science and Technology, Synergetic Innovation Center of Food Safety and Nutrition, Nanjing Agricultural University, Nanjing, Jiangsu 210095, China) ,  Deng Shao-lin (Laboratory of Meat Processing and Quality Control of Ministry of Education, College of Food Science and Technology, Synergetic Innovation Center of Food Safety and Nutrition, Nanjing Agricultural University, Nanjing, Jiangsu 210095, China) ,  Zhou Guang-hong (Laboratory of Meat Processing and Quality Control of Ministry of Education, College of Food Science and Technology, Synergetic Innovation Center of Food Safety and Nutrition, Nanjing Agricultural University, Nanjing, Jiangsu 210095, China) ,  Wang Hu-hu (Laboratory of Meat Processing and Quality Control of Ministry of Education, College of Food Science and Technology, Synergetic Innovation Center of Food Safety and Nutrition, Nanjing Agricultural University, Nanjing, Jiangsu 210095, China) ,  Xu Xing-lian (Laboratory of Meat Processing and Quality Control of Ministry of Education, College of Food Science and Technology, Synergetic Innovation Center of Food Safety and Nutrition, Nanjing Agricultural University, Nanjing, Jiangsu 210095, China)
資料名： Food Hydrocolloids  (Food Hydrocolloids)
巻： 83  ページ： 497-510  発行年： 2018年 
JST資料番号： E0877B  ISSN： 0268-005X  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 本研究の目的は,非肛門,2-ヘプタノン,1-オクテン-3-オール,酢酸ヘキシル及び2-ペンチルフランのような芳香化合物に結合する熱分解ゼラチンの能力を調べることであった。結合能は,熱分解生成物の変化,加熱中の蛋白質の構造及び表面疎水性(1~4時間),GC-MS,SDS-PAGE,LC-MS/MS,遊離アミノ酸,円偏光二色性スペクトル,Fourier変換赤外(FT-IR)分光法,ゼータ電位及び表面疎水性により強く影響を受けた。芳香化合物に対するゼラチンの結合能は,4時間の加熱後に12~14%から29~35%に増加した。加熱の最初の1時間の間,蛋白質と蛋白質凝集の分解と変性の影響により表面疎水性の有意な増加はなく,ゼラチン分解により引き起こされたゼータ電位と遊離プロリンの増加はそれぞれ静電相互作用と水素結合による結合能の増加の原因であった。2~3時間の加熱後,ゼラチンの変性と分解は蛋白質表面へのより疎水性アミノ酸の曝露における主要な役割を果たし,疎水性相互作用による結合能の増強を示唆した。さらに,ゼータ電位の影響,界面へのより多くのプロリンの曝露,および蛋白質分解によって引き起こされた遊離プロリンの増加も,フレーバー化合物へのゼラチンの親和性を強化することができた。4時間の加熱後,より疎水性のアミノ酸と遊離プロリンの曝露は,ゼータ電位が減少したが,フレーバー結合能を増加させ続けた。結果は,肉マトリックスのフレーバープロファイルの改善への洞察を提供した。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： *芳香成分 ,  ζ電位 ,  疎水性相互作用 ,  タンパク質分解 ,  静電相互作用 ,  遊離アミノ酸 ,  疎水性 ,  界面 ,  ペプチド ,  水素結合 ,  *ゼラチン ,  アミノ酸 ,  *熱分解 ,  窒素複素環化合物

著者キーワード (5件)： 結合能力 ,  ゼラチン ,  ペプチド ,  熱劣化 ,  蛋白質構造

分類 (1件)： 食品蛋白質  (FJ09020N)

物質索引 (2件)： プロリン ,  2-ヘプタノン

タイトルに関連する用語 (6件)： ゼラチン ,  熱分解 ,  芳香化合物 ,  能力 ,  基礎 ,  研究