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J-GLOBAL ID:201802252280194704   整理番号:18A0341961

ナメクジウオカルシトニンスーパーファミリーペプチドと洞察その構造の進化的保存と多様性による破骨細胞活性のカルシトニン典型的な抑制【Powered by NICT】

Calcitonin-typical suppression of osteoclastic activity by amphioxus calcitonin superfamily peptides and insights into the evolutionary conservation and diversity of their structures
著者 (14件):
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巻: 246  ページ: 294-300  発行年: 2017年 
JST資料番号: A0844B  ISSN: 0016-6480  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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カルシトニン(CT)は脊椎動物の骨における破骨細胞活性を抑制することにより血清カルシウムレベルを低下させることをホルモンである。脊椎動物では,CTの構造-機能関係は広く研究されている。最近三CTスーパーファミリーペプチドを同定し,3Bf CTFP1,ナメクジウオ,Branchiostoma floridaeにおけるそれらの受容体と受容体活性修飾蛋白質の分子的および機能的特性を明らかにした。しかし,Bf CTFPsのCT活性はまだ調べられていない。本研究では,Bf CTFPsの機能解析の両方は破骨細胞と骨芽細胞を有するキンギョスケールを用いて行った。全てBf CTFPsはキンギョCT受容体を介して破骨細胞活性を抑制した。Bf CTFPsの一次アミノ酸配列は脊椎動物CTに対して低い配列類似性を示したが,3~Bf CTFP1はサケCTによる,受容体結合に必要であることを,三アミノ酸Thr~25,Thr~27,およびPro~32NH_2を共有している。さらに,相同性モデル分析は,Bf CTFPsはαヘリックス構造を形成することを明らかにした。Bf CTFP1と2のαヘリックスの位置と長さは,非常に強力な配位子,硬骨魚CTと保存されていた。興味深いことに,Bf CTFP3のαヘリックスの組成は硬骨魚CTのそれとは異なり,キンギョスケールでのBf CTFP3の作用はBf CTFP1と2のそれと同じであることをしていた。まとめると,本研究は,CTの構造-機能関係と脊索動物におけるその機能的進化への新しい洞察を提供した。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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分類 (1件):
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進化論一般 

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