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J-GLOBAL ID:201802285860333457   整理番号:18A0275038

Microbacteriumsp.株HM58 2,その唯一の炭素源としてのヒドラジド化合物を触媒するから単離したhydrazidaseの基質認識の構造的基礎【Powered by NICT】

Structural basis of the substrate recognition of hydrazidase isolated from Microbacterium sp. strain HM58-2, which catalyzes acylhydrazide compounds as its sole carbon source
著者 (7件):
資料名:
巻: 482  号:ページ: 1007-1012  発行年: 2017年 
JST資料番号: B0118A  ISSN: 0006-291X  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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Hydrazidaseは半世紀の未同定であった酵素であった。しかし,最近,精製し,そのコード化遺伝子をクローン化した。Microbacteriumsp.株HM58 2は唯一の炭素源としてのアシルヒドラジドと共に成長するhydrazidaseを生成し,酢酸塩とヒドラジドにアシルヒドラジドを劣化させる。細菌hydrazidaseがアミダーゼシグネチャー酵素ファミリーに属し,Ser-cisSer-Lys触媒モチーフを含んでいた。ヒドラジンとカルボン酸の縮合を種々のヒドラジド,そのうちのいくつかは,医薬品及びその他の有用な化学物質を合成するための原料を生成した。天然ヒドラジド化合物が同定されているが,ヒドラジドの代謝系は完全には理解されていない。ここでは,Microbacteriumsp.株HM58 2からhydrazidaseの結晶構造を報告した。活性部位はSer-cisSer-Lys触媒三つ組残基から構成されていることが明らかになった,Ser179は基質のカルボニル炭素と共有結合を形成する。4-ヒドロキシ安息香酸ヒドラジドをS179A変異体に結合した,三骨格アミド基から成るオキシアニオンホールを示した。さらに,アミダーゼファミリーの非保存領域におけるH336は基質特異性,変異分析によって確認されたを定義するかもしれない。野生型アポ酵素構造はS179に共有結合した未同定の分子を明らかにし,四面体中間体を示した。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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酵素一般 

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