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J-GLOBAL ID:201902224411624395   整理番号:19A0454188

広い古細菌Methanosaeta thermophila由来のミスマッチ結合蛋白質MutS1及びニッキングエンドヌクレアーゼMutLの生化学的特性化【JST・京大機械翻訳】

Biochemical characterization of mismatch-binding protein MutS1 and nicking endonuclease MutL from a euryarchaeon Methanosaeta thermophila
著者 (10件):
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巻: 75  ページ: 29-38  発行年: 2019年 
JST資料番号: W1339A  ISSN: 1568-7864  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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真核生物と大部分の細菌において,MutS1/MutL依存性ミスマッチ修復システム(MMR)は複製エラーとして生じるDNAミスマッチを修正する。MutS1はミスマッチDNAを認識し,MutLのニッチエンドヌクレアーゼ活性を刺激し,ミスマッチを含むDNAを誘導する。古細菌において,MutS1/MutL依存性MMRの存在を支持する実験的証拠はなかった。その代わりに,古細菌の大部分がミスマッチ特異的エンドヌクレアーゼEndoMSを有することが明らかになった。このことは,EndoMS依存性MMRが古細菌に広く採用されていることを示している。しかしながら,いくつかの古細菌ゲノムはMutS1およびMutLホモログをコードし,それらの分子機能は明らかにされていない。本研究では,メタン生成古細菌Methanosaeta thermophila(mtMutS1とmtMutL CTD)からMutLの組換えMutS1とC末端エンドヌクレアーゼドメインを精製し,特性化した。mtMutS1は,真核生物と細菌MutS1相同体のDNA結合特異性に類似する,完全に一致した他の構造化DNAよりも高い親和性を持つミスマッチDNAに結合した。mtMutL CTDは,一本鎖切断を円形二本鎖DNAに導入するMn2+/Ni2+/Co2+依存性ニッチエンドヌクレアーゼ活性を示した。mtMutL CTDのニッチエンドヌクレアーゼ活性は,真核生物および細菌MutLエンドヌクレアーゼのそれらと同一である金属結合モチーフを変異させることにより損なわれた。これらの結果は,EndoMS依存性MMRだけでなく,伝統的MutS1/MutL依存性MMRが古細菌に存在する可能性を示す。Copyright 2019 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (1件):
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分子遺伝学一般 

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