抄録/ポイント:
抄録/ポイント
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補助活性(AA)酵素は,バイオマスの分解を支援するために多数の細菌および菌類種により生産される。これらの酵素は豊富であるが,まだ完全に特性化されていない。ここでは,Thermobifidafusca AA10A(TfAA10A)のX線構造を報告し,その活性部位近傍の重要な表面残基の変異特性化を検討し,Thermobifidafusca AA10B(TfAA10B)の種々のドメインの重要性を検討した。TfAA10Aの構造は,光還元および歪んだ活性部位の兆候を含む他の細菌LPMO(溶解性多糖モノオキシゲナーゼ)と類似しており,タイプIおよびII銅配位の両方を示す混合特徴を有していた。TfAA10Aの点突然変異実験は,Trp82とAsn83が結合に必要であるが,Trp82のみが活性に影響することを示す。TfAA10Bドメイン切断変異体は,CBM2が基質の結合に重要であるが,X1モジュールは結合または活性に影響しないことを明らかにした。TfAA10Aにおいて,Trp82とAsn83は結合に必要であるが,Trp82のみが活性に影響する。TfAA10Bドメイン切断変異体は,CBM2が基質結合に重要であるが,X1モジュールは結合または活性に影響しないことを明らかにした。TfAA10Aの構造は,I型及びII型銅配位の両方を示す混合特徴を有する他の細菌溶解性多糖モノオキシゲナーゼと類似していた。LPMOの役割とゲノムにおける豊度の変動性は完全には探索されていない。LPMOは結晶性セルロースへの最初の攻撃を実行し,より大きな前進性セルラーゼを結合し攻撃することを可能にするが,それらの相乗的挙動の正確な性質は明確に特性化されていない。Copyright 2019 The Author(s) All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】