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J-GLOBAL ID:201902231150469013   整理番号:19A0500575

超好熱古細菌由来の基質結合二官能性プロリンラセマーゼ/ヒドロキシプロリンエピマーゼの結晶構造【JST・京大機械翻訳】

Crystal structure of substrate-bound bifunctional proline racemase/hydroxyproline epimerase from a hyperthermophilic archaeon
著者 (8件):
資料名:
巻: 511  号:ページ: 135-140  発行年: 2019年 
JST資料番号: B0118A  ISSN: 0006-291X  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 短報  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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Thermococcus litoralis由来の仮想的なOCC_00372蛋白質は超好熱性古細菌由来のProRスーパーファミリーのメンバーであり,独特の二機能性プロリンラセマーゼ/ヒドロキシプロリン2-エピ消去活性を示す。しかしながら,この酵素(TlProR)の広い基質特異性と極端な熱安定性の分子機構は不明のままである。ここでは,2.7Å分解能でTlProRの結晶構造を決定した。注目すべきことに,発現宿主大腸菌細胞由来の基質プロリン分子はTlProRの活性部位に強固に結合していた。基質結合構造及び変異解析はTrp241がTrp241のインドール基とヒドロキシプロリンのヒドロキシル基間の水素結合を作ることによりヒドロキシプロリン認識に関与することを示唆した。加えて,Tyr171はTyr171のヒドロキシル基と触媒残基の間の水素結合を作ることにより熱安定性に寄与する可能性がある。著者らの構造的および機能的解析は,ProRスーパーファミリー蛋白質の基質特異性および熱安定性の分子機構を理解するための構造的基礎を提供する。Copyright 2019 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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