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J-GLOBAL ID:201902233878813717   整理番号:19A1906206

3つのグラム陰性細菌由来の四量体D-乳酸デヒドロゲナーゼにおける逐次アロステリック転移の構造的基礎【JST・京大機械翻訳】

Structural Basis of Sequential Allosteric Transitions in Tetrameric d-Lactate Dehydrogenases from Three Gram-Negative Bacteria
著者 (5件):
資料名:
巻: 57  号: 37  ページ: 5388-5406  発行年: 2018年 
JST資料番号: B0270B  ISSN: 0006-2960  CODEN: BICHAW  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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Fusobacterium nucleatum(FnLDH)と大腸菌(EcLDH)からのD-乳酸デヒドロゲナーゼ(d-LDH)は基質結合において正の協同性を示し,緑膿菌酵素(PaLDH)は負の協同基質結合を示す。FnLDH及びPaLDHのアポ及び三成分複合体構造をアポ-EcLDH構造と共に決定した。3つの酵素は,3つの対称軸,P-,Q-,およびR-軸を有するホモテトラマー構造を一貫して形成するが,apo-FnLDHおよびEcLDHは非対称および歪んだ四次構造を形成する。四量体構造はアポ-FnLDHとEcLDHを可能にし,それらの非対称および歪んだ四次構造との配位における2つのQ-軸関連サブユニットの開いた触媒ドメイン間の広いサブユニット間接触面を形成する。これらの接触面はサブユニット間水素結合と疎水性相互作用から成り,初期基質結合時のドメイン閉鎖運動を妨げる可能性がある。対照的に,アポ-PaLDHは高度に対称的な四次構造を有し,部分的に閉鎖された触媒ドメインを有し,初期基質結合に有利であり,触媒ドメイン間のサブユニット間接触表面を実質的に形成せず,サブユニット界面において互いに負に帯電した表面を示した。複合体FnLDHとPaLDHは,サブユニット界面で互いに分離された触媒ドメインの閉鎖型を有する高度に対称な四次構造を有していた。構造に基づく変異は3つの酵素を二量体型に変換し,基質結合における有意な協同性を示さなかった。これらの観察は,3つの酵素が典型的な逐次アロステリック遷移を受け,四量体構造を通してそれらの特有のアロステリック機能を示すことを示す。Copyright 2019 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (1件):
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酵素一般 
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