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J-GLOBAL ID：201902235316801782   整理番号：19A0018360

中性子とX線結晶学により明らかにされたヒト蛋白質キナーゼCK2αの水和構造【JST・京大機械翻訳】

Hydration Structures of the Human Protein Kinase CK2α Clarified by Joint Neutron and X-ray Crystallography

著者 (11件)： Shibazaki Chie (National Institutes for Quantum and Radiological Science and Technology, 2-4 Shirakata, Tokai, Ibaraki 319-1106, Japan) ,  Arai Shigeki (National Institutes for Quantum and Radiological Science and Technology, 2-4 Shirakata, Tokai, Ibaraki 319-1106, Japan) ,  Shimizu Rumi (National Institutes for Quantum and Radiological Science and Technology, 2-4 Shirakata, Tokai, Ibaraki 319-1106, Japan) ,  Saeki Morihisa (National Institutes for Quantum and Radiological Science and Technology, 2-4 Shirakata, Tokai, Ibaraki 319-1106, Japan) ,  Kinoshita Takayoshi (Graduate School of Science, Osaka Prefecture University, 1-1 Gakuen-cho, Naka-ku, Sakai, Osaka 599-8531, Japan) ,  Ostermann Andreas (Heinz Maier-Leibnitz Zentrum (MLZ), Technische Universitaet Muenchen, Lichtenbergstr. 1, 85748 Garching, Germany) ,  Schrader Tobias E. (Juelich Centre for Neutron Science (JCNS) at Heinz Maier-Leibnitz Zentrum (MLZ), Forschungszentrum Juelich GmbH, Lichtenbergstrasse 1, 85748 Garching, Germany) ,  Kurosaki Yuzuru (National Institutes for Quantum and Radiological Science and Technology, 2-4 Shirakata, Tokai, Ibaraki 319-1106, Japan) ,  Sunami Tomoko (National Institutes for Quantum and Radiological Science and Technology, 2-4 Shirakata, Tokai, Ibaraki 319-1106, Japan) ,  Kuroki Ryota (Quantum Beam Science Center, Japan Atomic Energy Agency, 2-4 Shirakata, Tokai, Ibaraki 319-1195, Japan) ,  Adachi Motoyasu (National Institutes for Quantum and Radiological Science and Technology, 2-4 Shirakata, Tokai, Ibaraki 319-1106, Japan)
資料名： Journal of Molecular Biology  (Journal of Molecular Biology)
巻： 430  号： 24  ページ： 5094-5104  発行年： 2018年 
JST資料番号： D0124B  ISSN： 0022-2836  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： カゼインキナーゼ2(CK2)は種々の調節蛋白質に対して広いリン酸化活性を有し,真核細胞における重要な生存因子である。CK2の水和構造と触媒機構を明らかにするために,結合中性子(1.9Å分解能)とX線(1.1Å分解能)結晶学を用いて,水素と重水素原子を含むヒトCK2のαサブユニットの結晶構造を決定した。分析は,活性部位での保存された水分子の構造と,プロトン排除によるATPのγ-ホスホ基への基質OH基の求核性を高めることが良く知られている触媒Asp156に由来する長い潜在的水素結合ネットワークを明らかにした。蛋白質キナーゼファミリーで保存されたHis148とAsp214は,ネットワークの中央に位置する。Asp214と水素結合を形成する水分子は変形するように見える。加えて,CK2におけるHis148の変異分析は,ATPに対する類似親和性を有する触媒効率において40%~75%有意な減少を示した。同様に,5%未満の顕著な減少が,CK2のそれと異なるグループに属する,死関連蛋白質キナーゼ1におけるHis131上の対応する変異により示された。これらの知見は,C末端ドメインを介した水素結合ネットワークが,一対の残基の中間体を介してバルク溶媒にリンクしたプロトンを抽出するための一般的な塩基触媒を支援する蛋白質キナーゼの触媒機構に新しい光を当てた。Copyright 2019 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： *タンパク質キナーゼ ,  水分子 ,  結晶構造 ,  親和性 ,  重水素 ,  *ヒト ,  リン酸化 ,  ネットワーク ,  陽子 ,  触媒 ,  水素 ,  水素結合 ,  基質 ,  活性部位 ,  *X線

著者キーワード (5件)： カゼインキナーゼ2 ,  中性子とX線結晶学の結合 ,  水素原子 ,  陽子線 ,  死関連蛋白質キナーゼ1

分類 (2件)： 酵素一般  (EB09010D) ,  分子構造  (EB03020Y)

タイトルに関連する用語 (5件)： 中性子 ,  X線結晶学 ,  ヒト ,  蛋白質キナーゼCK2 ,  水和構造