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J-GLOBAL ID:201902241749501253   整理番号:19A1133892

PHAシンターゼ(PhaC):構造的展望からのバイオプラスチック生産酵素の機能の解釈【JST・京大機械翻訳】

PHA synthase (PhaC): interpreting the functions of bioplastic-producing enzyme from a structural perspective
著者 (7件):
資料名:
巻: 103  号:ページ: 1131-1141  発行年: 2019年 
JST資料番号: H0764A  ISSN: 0175-7598  CODEN: EJABDD  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 文献レビュー  発行国: ドイツ (DEU)  言語: 英語 (EN)
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ポリヒドロキシアルカノエート(PHAs)は広い範囲の細菌によって合成される生体高分子であり,いくつかの従来の石油化学ベースのプラスチックに代わる有望な候補として役立つ。PHAシンターゼ(PhaC)はPHAの重合における鍵酵素であり,結晶構造はCupriavidus necator(PhaC_Cn-CAT)とChromobacterium sp. USM2(PhaC_Cs-CAT)からのPhaCの触媒ドメインを用いて成功裏に決定された。ここでは,構造的観点からPhaCsで発見された有益な変異をレビューした。有益な突然変異に含まれる残基の構造比較は,残基が触媒三分子に近いが,触媒ポケット内ではないことを明らかにした。例えば,PhaC_CnのAla510は触媒性His508に近く,基質特異性及び活性において重要な役割を果たすと思われるオープン閉鎖調節に関与している可能性がある。Pseudomonas sp.61-3(PhaC1_Ps)からのクラスII PhaC1において,Ser325は水素結合を通して触媒システインを安定化した。もう一つの残基,PhaC1_PsのGln508は,触媒AspとHisに次ぐ保存された疎水性ポケットに位置している。PhaC_CnのクラスI,II保存Phe420は二量化に関与する残基の一つであり,セリンへのその変異は誘導期を大きく減少させた。現在の構造解析により,Aeromonas caviae(PhaC_Ac)からのPhaCのPhe362とPhe518は,それぞれ二量体形成を支援し,コアβシートの完全性を維持することを示した。本レビューで議論したPhaCsの構造-機能関係は,PhaCsの性能を強化し,新しい生体高分子を生産するための将来の蛋白質工学研究のための価値ある参照として役立つであろう。Copyright 2018 Springer-Verlag GmbH Germany, part of Springer Nature Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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酵素一般  ,  遺伝子操作  ,  代謝と栄養 
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