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J-GLOBAL ID:201902253408209667   整理番号:19A0176707

システイン生合成に関与する遊離セリンキナーゼの反応機構に関する構造研究【JST・京大機械翻訳】

Structural Study on the Reaction Mechanism of a Free Serine Kinase Involved in Cysteine Biosynthesis
著者 (10件):
資料名:
巻: 12  号:ページ: 1514-1523  発行年: 2017年 
JST資料番号: W5037A  ISSN: 1554-8937  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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遊離セリンキナーゼ(SERK)は超好熱性古細菌Thermococcus kodakarensisにおけるL-システイン生合成に関与する。酵素はADPとL-セリン(Ser)をAMPとO-ホスホ-L-セリン(Sep)に変換し,それはL-システインの前駆体である。SERKは遊離セリンをリン酸化する最初の同定酵素であるが,セリン/スレオニン蛋白質キナーゼは良く研究されている。SERKは既知キナーゼと低い配列類似性を示し,その反応機構は既知キナーゼと異なることを示唆した。ここでは,T.kodakarensis(Tk-SerK)からSERKの結晶構造を決定した。全体の構造を2つのドメインに分割した。AMP複合体とADP複合体の2つのドメイン間に大きなクレフトが見られた。三成分複合体(Sep,AMP,およびTk-SerK)において裂は閉じており,三成分基質複合体(Ser,ADP,およびTk-SerK)にも存在する可能性がある。閉鎖はSerのOγ原子に近いE30のカルボキシル基を再配向させる可能性がある。Oγ原子はE30により脱プロトン化され,ADPのβ-リン酸塩を攻撃し,Sepを形成すると考えられる。E30A変異体の活性の実質的減少はこの機構と一致した。著者らの構造はリガンド結合に寄与する残基も明らかにした。細菌からの非特性化蛋白質におけるこれらの残基の保存は,古細菌だけでなく細菌においても遊離Serキナーゼの存在の可能性を高める可能性がある。Copyright 2019 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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