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J-GLOBAL ID:201902260706767821   整理番号:19A1806500

初期折畳み中間体における非天然αヘリックスはβ-ラクトグロブリンにおけるβ-バレルの秩序化集合を促進する【JST・京大機械翻訳】

Non-Native α-Helices in the Initial Folding Intermediate Facilitate the Ordered Assembly of the β-Barrel in β-Lactoglobulin
著者 (7件):
資料名:
巻: 56  号: 36  ページ: 4799-4807  発行年: 2017年 
JST資料番号: B0270B  ISSN: 0006-2960  CODEN: BICHAW  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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βシート蛋白質の初期折畳み段階でしばしば観察される非天然αヘリックスの役割を長年調べた。ここでは,消光流pHパルス標識実験におけるウシβ-ラクトグロブリン(βLG)のいくつかの変異体の残基レベル構造を調べた。βlgは折畳みの初期段階において非天然αヘリックス構造(I_0)を持つ崩壊中間体を仮定するが,その天然型は主にβ構造から構成されている。擬似野生型(WT*)βLGのI_0における保護プロファイルは,「折畳みに埋め込まれた平均面積」(AABUF)のパターンから逸脱することが分かった。特に,非天然αヘリックスがI_0状態で形成する鎖Aの領域での保護レベルは,AABUFと比較して有意に低かった。ヘリックス傾向の増加を伴う変異体G17Eは類似の保護パターンを示した。対照的に,E44LのI_0に対する保護パターン,βシート傾向の増加を伴う変異体はWT*のそれとは異なり,AABUFパターンに類似していた。横緩和測定は,これらの変異体の非折畳み状態における残留構造の位置がそれぞれのI_0状態における保護残基の位置と一致することを示した。E44Lに対するI_0の天然状態へのより遅い変換に基づいて,非天然αヘリックスは折畳みをトラップする相互作用を防ぐことによりβバレルの秩序化集合を促進する。Copyright 2019 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (2件):
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分子構造  ,  蛋白質・ペプチド一般 

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