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J-GLOBAL ID：201902269335407548   整理番号：19A1588153

受動ミリ波顕微鏡による氷中の蛋白質熱力学の観察【JST・京大機械翻訳】

Observation of Protein Thermodynamics in Ice by Passive Millimeter-Wave Microscopy

著者 (5件)： Ishino Manabu (Graduate School of Science and Engineering for Research, University of Toyama, Toyama, Japan) ,  Kishigami Akio (Department of Health and Nutrition, Faculty of Home Economics, Gifu Women’s University, Gifu, Japan) ,  Kudo Hiroyuki (Division of Information Engineering, Faculty of Engineering, Information and Systems, University of Tsukuba, Tsukuba, Japan) ,  Bae Jongsuck (Department of Physical Science and Engineering, Nagoya Institute of Technology, Nagoya, Japan) ,  Nozokido Tatsuo (Graduate School of Science and Engineering for Research, University of Toyama, Toyama, Japan)
資料名： Journal of Infrared, Millimeter, and Terahertz Waves  (Journal of Infrared, Millimeter, and Terahertz Waves)
巻： 40  号： 5  ページ： 585-594  発行年： 2019年 
JST資料番号： A0436B  ISSN： 1866-6892  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： ドイツ (DEU)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： アミノ酸配列と熱力学の両方によって支配される立体配座と変動に起因する蛋白質機能の研究は,熱量測定技術を用いた熱量測定によって与えられる熱力学的量を必要とする。異なる応用における蛋白質機能の必要性の増加は,多くの種類の試料を迅速に扱うために蛋白質熱力学を評価する測定システムの改良を必要とする。受動赤外イメージングシステムが有効でない室温以下の温度でも,熱放射の近接場イメージングを可能にする受動ミリ波顕微鏡を開発した。ミリ波領域における水氷の低い熱放出特性と組み合わせたこの顕微鏡システムの利点は,凍結水に十分低い温度範囲で水溶液中の蛋白質自身からの熱放射の特性化を可能にし,蛋白質中の立体配座中間体をトラップすることを可能にする。20%ウシ血清アルブミン(BSA)水溶液に対する130~270Kの温度範囲で50GHzのミリ波周波数で行った実験は,境界として約190Kの温度でBSAの二つの立体配座状態間の置換を示した。この凍結トラッピング法を用いた顕微鏡システムは,蛋白質機能の分析に有用な新しいハイスループット熱量測定を可能にする非侵襲的熱画像を提供することが期待される。Copyright 2019 Springer Science+Business Media, LLC, part of Springer Nature Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 立体配座 ,  *タンパク質 ,  熱量測定 ,  アミノ酸配列 ,  *EHF波 ,  水溶液 ,  *熱力学 ,  画像処理 ,  凍結 ,  熱放射 ,  近接場 ,  キャラクタリゼーション
準シソーラス用語： ハイスループット ,  トラッピング ,  温度範囲 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (4件)： ミリ波 ,  受動ミリ波顕微鏡 ,  熱量測定 ,  蛋白質熱力学

分類 (1件)： レーダ  (ND13010H)

タイトルに関連する用語 (6件)： ミリ波 ,  顕微鏡 ,  氷 ,  蛋白質 ,  熱力学 ,  観察