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J-GLOBAL ID:202002219806600943   整理番号:20A1273492

重合型Vピリンの構造はプロテアーゼ仲介鎖交換を含む集合機構を明らかにする【JST・京大機械翻訳】

Structure of polymerized type V pilin reveals assembly mechanism involving protease-mediated strand exchange
著者 (8件):
資料名:
巻:号:ページ: 830-837  発行年: 2020年 
JST資料番号: W4779A  ISSN: 2058-5276  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: ドイツ (DEU)  言語: 英語 (EN)
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細菌付着は宿主-微生物及び微生物-微生物相互作用の一般的戦略である。付着性線毛は多くの環境および病原性細菌1,2のコロニー形成,生物膜形成,病原性および病原性に必須である。クラスBacteroidiaのメンバーは,プロテアーゼ仲介重合3により組み立てられたユニークなタイプV線毛を有する。Porphyromonas gingivalisは歯周疾患に対する主な寄与因子であり,そのタイプV線毛はその病原性4に対する重要な因子である。しかし,重合した線毛の構造とその集合機構は不明である。ここでは,低温電子顕微鏡および結晶学により決定されたP.gingivalisからのFimA茎ピリンの重合および単量体状態の構造を示した。集合FimAの原子モデルは,ドナーサブユニットのC末端鎖がプロテアーゼRgpBによるN末端切断後に受容体サブユニットのβシートの溝に挿入されることを示した。ドナー鎖のC末端は重合に必須である。タイプV線毛は,クラスBacteroidiaに属する種々のグラム陰性種により使用されるプロテアーゼ仲介鎖交換を含む細胞表面における逐次極性集合機構を介して集合することを提案した。著者らの結果は,重合したFimAの病原性に関連する機能的表面を明らかにした。これらの洞察は抗菌薬の開発を促進する可能性がある。単量体及び重合状態におけるPorphyromonasgingivalis由来のFimAピリンの構造は,この歯周病原体の重要な病原性因子であるタイプV線毛のプロテアーゼ仲介鎖交換集合機構を明らかにした。Copyright The Author(s), under exclusive licence to Springer Nature Limited 2020 Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (4件):
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感染症・寄生虫症一般  ,  微生物生理一般  ,  歯と口腔の疾患  ,  微生物形態学・分類学 
タイトルに関連する用語 (5件):
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